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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lorraine PENNERA (CEA-Irig/LPCV)
DESCRIPTION:Décryptage des mécanismes de tolérance au nickel chez les plantes\nRésumé : \nLe nickel est le dernier élément reconnu comme micronutriment essentiel chez les plantes. Son rôle biologique reste limité à un très petit nombre d’exemples caractérisés à ce jour. Il agit comme cofacteur catalytique de l’uréase et\, plus récemment\, de la glyoxalase I. Cette découverte tardive explique en partie pourquoi le métabolisme du nickel est aujourd’hui bien moins documenté que celui d’autres métaux essentiels. Comme pour ces derniers\, le nickel est nécessaire en faible quantité mais devient toxique au-delà d’un certain seuil. Certaines espèces\, dites hyperaccumulatrices\, sont pourtant capables de tolérer et d’accumuler ce métal en grande quantité dans leurs feuilles lorsqu’elles poussent sur des sols riches en nickel. Cependant\, les protéines qui assurent sa liaison et sa détoxification chez les plantes restent\, pour la plupart\, inconnues. C’est dans cette perspective que s’inscrivent les deux premiers chapitres de cette thèse\, consacrés à l’identification de nouvelles protéines de liaison au nickel (NiBP\, Nickel-Binding Proteins) chez l’espèce hyperaccumulatrice Noccaea caerulescens\, afin de mieux comprendre les mécanismes qui contrôlent l’homéostasie et la toxicité du nickel chez les plantes. \nLe premier chapitre porte sur le développement d’une approche de métalloprotéomique. Le protéome soluble de feuilles de plantes exposées à de fortes concentrations de nickel a été fractionné par une succession d’étapes de chromatographie liquide\, tandis que la teneur en nickel de chaque fraction protéique a été déterminée par spectrométrie de masse à plasma à couplage inductif (ICP-MS)\, afin de cibler les fractions les plus susceptibles de contenir des NiBP. Les protéines qui y sont enrichies ont ensuite été identifiées par spectrométrie de masse en tandem (MS/MS)\, puis hiérarchisées selon des critères de sélection stricts basés sur la qualité des données MS/MS\, l’expertise manuelle des candidats\, leur relation avec l’homéostasie des métaux et leur corrélation avec des données transcriptomiques\, aboutissant à une liste de candidats NiBP. \nLe deuxième chapitre est dédié à la caractérisation biochimique de l’un de ces candidats\, MLP328\, membre de la famille des Major Latex-like Proteins. La protéine recombinante a été produite en système bactérien puis purifiée\, avant d’être caractérisée par différentes approches complémentaires\, notamment une mesure de sa stabilité thermique\, des essais de liaison au nickel in vitro et une analyse par spectrométrie de masse native\, afin d’évaluer sa capacité à interagir avec ce métal. Cette étude révèle des propriétés inédites vis-à-vis de ce métal\, apportant de nouvelles informations sur l’homéostasie du nickel chez les plantes. \nLe troisième chapitre porte sur un projet annexe\, consacré à l’autre versant de la toxicité métallique\, celui des métaux sans fonction biologique connue\, à travers l’étude de la phytotoxicité de l’uranium chez Arabidopsis thaliana. La contamination des sols agricoles en uranium est notamment associée à l’usage prolongé d’engrais phosphatés\, qui en contiennent naturellement. Un premier volet étudie les effets d’un stress uranium sur le protéome membranaire et pariétal des racines\, et montre notamment une altération marquée de l’abondance de protéines liées au trafic vésiculaire et aux flux hydriques. Un second volet s’intéresse aux mécanismes de distribution de l’uranium au sein de la plante\, à travers l’étude d’un transporteur de type MATE dont l’expression est modulée en réponse à ce stress. Ce transporteur a été localisé dans la vacuole des cellules racinaires et foliaires. La génération de mutants perte et gain de fonction est en cours chez A. thaliana\, et le transporteur sera caractérisé en système hétérologue chez la levure Saccharomyces cerevisiae\, afin d’identifier à terme son ou ses substrats et de préciser son rôle dans le transport de l’uranium​​.​ \n_ \n\n\nATTENTION ! L’entrée d​u site CEA-Grenoble nécessite une autorisation préalable et sur présentation de votre pièce d’identité le jour de votre venue (CI ou passeport\, car le permis de conduire n’est pas recevable). Veuillez nous contacter par mail​​ \n\n\n\n\nNote: Entry to the CEA-Grenoble site requires prior authorization and the presentation of your ID on the day of your visit (ID card or passport; driver’s licenses are not accepted). Please request this authorization by​ e-mail​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lorraine-pennera-cea-irig-lpcv/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Yayoi TAKAMURA (University of California\, Davis (USA))
DESCRIPTION:Tailoring Magnetic Spin Textures in La0.7Sr0.3MnO3-Based Micromagnets\nRésumé : \n\nThe development of next-generation computing devices based on spintronics and magnonics requires an understanding of how magnetic spin textures can be tailored in patterned magnetic materials. Within the wide range of magnetic materials available\, complex oxides such as ferromagnetic (FM) La0.7Sr0.3MnO3 (LSMO) and antiferromagnetic (AF) La1-xSrxFeO3 (LSFO) provide an ideal platform for tailoring magnetic spin textures when lithographically patterned as nano/micromagnets. This unique tunability arises due to the strong interactions among charge\, spin\, lattice\, and orbital degrees of freedom. In this talk I demonstrate how an intricate interplay exists between shape and magnetocrystalline anisotropy energies as well as exchange coupling interactions at LSMO/LSFO interfaces. Therefore\, the resulting AF and FM spin textures can be controlled using parameters such as the LSMO and LSFO layer thicknesses\, micromagnet shape\, and temperature [1]-[3]. These spin textures are imaged using x-ray photoemission electron microscopy for a variety of shapes (circles\, squares\, triangles\, and hexagons with their edges oriented along different low-index crystallographic directions) with and without their core regions removed (“donut structures”). LSMO nanomagnets are also patterned into artificial spin-ice (ASI) structures [4]-[5]\, where large arrays of nanomagnets are arranged in geometries where all the magnetic interactions cannot be satisfied simultaneously. While one might expect shape anisotropy to dictate Ising states in the nanomagnets\, the unique combination of magnetic parameters associated with LSMO enables the formation of both Ising and complex spin textures (CSTs) based on the nano-island width and spacing. These CSTs consist of single and double vortices and alter the nature of dipolar coupling among nanomagnets\, giving rise to exotic physics in the ASI lattices. These studies demonstrate that complex oxides provide a unique platform for engineering FM and AF spin textures for next-generation spin-based devices. \n\nY. Takamura et al.\, “Spin-Flop Coupling and Exchange Bias in Embedded Complex Oxide Micromagnets\,” Phys. Rev. Lett.\, vol. 111\, 107201\, Sep 2013.\nM. S. Lee et al.\, “Tailoring Spin Textures in Complex Oxide Micromagnets\,” ACS Nano\, vol. 10\, pp. 8545-8551\, Sep 2016.\nM. S. Lee et al.\, “Controlling Antiferromagnetic Domains in Patterned La0.7Sr0.3FeO3 Thin Films\,” J. Appl. Phys.\, vol. 127\, 203901\, May 2020.\nR. V. Chopdekar et al.\, “Nanostructured Complex Oxides as a Route Towards Thermal Behavior in Artificial Spin Ice Systems\,” Phys. Rev. Mater.\, vol. 1\, 024401\, Jul 2017.\nD. Sasaki et al.\, “Formation of Complex Spin Textures in Thermally Demagnetized La0.7Sr0.3MnO3 Artificial-Spin-Ice Structures\,” Phys. Rev. Appl.\, vol. 17\, 064057\, Jun 2022..​\n\n_ \nATTENTION ! L’accès au CEA est réservé aux porteurs de laissez-passer \nP​resential access to the conference room at CEA in Grenoble requires an entry authorization.\nPlease\, request it before November 14th at admin.spintec@cea.fr
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Marie PERRIER (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude de l’impact de l’inhibition pharmacologique de l’activité enzymatique de la déubiquitinase UCH-L1 sur la signalisation calcique\, les canaux ioniques et le protéome des neurones corticaux de souris\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle qui vise à la liaison covalente de l’ubiquitine sur des protéines cibles. Ce mécanisme contrôle la destinée des protéines\, via leur dégradation par le protéasome ou les lysosomes\, et régule de nombreux processus biologiques comme l’endocytose\, la localisation subcellulaire ou l’activité des protéines ubiquitinées. Elle est réversible grâce à des protéases appelées déubiquitinases (DUBs) dont UCH-L1\, qui est prédominante dans le cerveau. Cette enzyme a été associée à plusieurs maladies neurodégénératives mais ses fonctions biologiques et ses substrats restent encore partiellement caractérisés. Afin d’approfondir la compréhension de ses rôles cellulaires\, nous avons utilisé deux inhibiteurs pharmacologiques sélectifs de UCH-L1 : l’IMP1710 et le GK13S.\nDes expériences d’imagerie calcique Fura-2 montrent que l’inhibition de UCH-L1 réduit l’influx de calcium (Ca2+) à travers les canaux calciques dépendants du voltage (VGCCs) dans des neurones corticaux d’embryons de souris\, principalement via les canaux sensibles aux dihydropyridines (VGCCs de type L). Ces inhibiteurs réduisent également la quantité totale de protéines Cav1.2 dans les neurones mais pas dans les lignées cellulaires cancéreuses. Des expériences de biotinylation de surface ont montré une réduction de la quantité de protéines Cav1.2 à la membrane plasmique. De plus\, l’inhibition de UCH-L1 diminue la taille des réserves de Ca2+ mobilisables du réticulum endoplasmique et des lysosomes\, ainsi que l’entrée capacitative de Ca2+ (store-operated Ca²⁺ entry). Nous avons ensuite établi que l’inhibition de UCH-L1 réduit d’autres flux ioniques dont ceux à travers les récepteurs NMDA et les canaux TRPC6 et TRPM7.\nEn parallèle\, une double approche protéomique quantitative par spectrométrie de masse (marquage isobare et sans marquage) a été réalisée afin de caractériser les potentiels substrats de UCH-L1. Cette stratégie a permis d’identifier sept protéines communes aux deux techniques dont l’abondance diminue fortement suite à l’inhibition de UCH-L1. Parmi celles-ci figure USP11\, une DUB connue pour son implication dans le développement du cortex cérébral. Ce résultat a été confirmé par western blot dans les neurones\, sans effet équivalent dans les cellules cancéreuses.\nEn conclusion\, cette étude met en avant le rôle de UCH-L1\, l’une des principales DUBs cérébrales\, dans la régulation du transport ionique à travers la membrane plasmique des neurones et identifie USP11 comme l’un de ses substrats potentiels. Ces travaux apportent des connaissances nouvelles sur les fonctions cellulaires de UCH-L1 et contribuent à approfondir notre compréhension de son rôle dans le cerveau . ​​​​
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LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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