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SUMMARY:Soutenance de thèse par Mauricio RODRIGUEZ (CEA-Irig/Mem)
DESCRIPTION:Modélisation des portes à un et deux qubits dans les dispositifs germanium\nRésumé : \nLes qubits de spin de trou dans le germanium sont apparus comme une plateforme prometteuse pour le calcul quantique\, alliant un contrôle tout électrique à une compatibilité naturelle avec les technologies de fabrication des semi-conducteurs. Cependant\, leur fort couplage spin-orbite\, tout en permettant un pilotage électrique rapide\, engendre également une anisotropie prononcée du facteur g ainsi qu’une sensibilité accrue au bruit de charge\, ce qui complique la recherche de conditions de fonctionnement optimales\, en particulier lorsque les dispositifs sont étendus à des réseaux multi-qubits. Cette thèse aborde ces enjeux au moyen de la modélisation numérique\, en mettant l’accent sur les interactions à N corps pertinentes pour les qubits à plusieurs trous\, les interactions d’échange\, et la logique à deux qubits. \nNous introduisons tout d’abord\, en nous inspirant du formalisme de la matrice g\, une méthodologie permettant l’exploration rapide des taux de déphasage et de relaxation en fonction de l’orientation du champ magnétique dans des systèmes réalistes. Nous illustrons cette méthodologie en comparant les performances des puits de Ge contraints conventionnels à celles des hétérostructures de Ge non contraint\, une plateforme novatrice présentant une anisotropie gyromagnétique réduite. En collaboration avec le groupe expérimental de TU Delft\, nous modélisons ensuite un réseau bidimensionnel de 10 qubits et montrons qu’un fonctionnement avec trois trous par boîte et un champ magnétique légèrement hors du plan offre le meilleur compromis entre efficacité de pilotage\, robustesse et cohérence\, reproduisant ainsi plusieurs tendances qualitatives observées expérimentalement. \nPour décrire les interactions entre qubits\, nous développons une base d’états à deux trous qui capture les principales corrélations apparaissant dans le spectre complet d’interaction de configuration\, avec environ cinquante fois moins d’états de base. Nous utilisons cette base pour étudier la physique de l’échange et les effets d’un champ magnétique\, et démontrons son efficacité lors d’une simulation dépendante du temps du “funnel” singulet-triplet\, dont le calcul est 55 000 fois plus rapide que dans la base complète. Nous utilisons cette méthodologie pour mettre en œuvre et valider une porte CNOT entre deux qubits de spin de trou de germanium\, incluant un protocole de correction de phase\, et montrons que sa fidélité est régie par un compromis entre l’énergie d’échange transverse (qui conditionne l’adiabaticité des impulsions d’échange) et l’énergie d’échange longitudinale\, qui détermine le choix de l’amplitude d’excitation nécessaire pour supprimer les transitions hors résonance. \nEnsemble\, ces résultats fournissent des outils numériques efficaces ainsi que des éléments de compréhension physique pour guider la conception et le fonctionnement de processeurs à qubits de spin de trou évolutifs dans le germanium.​ ​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:GreEN-ER – Amphi 2C006\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Guillaume HEBRARD
DESCRIPTION:Extraordinaires planètes extrasolaires\n_ \nToutes les informations sont disponibles sur : https://indico.ijclab.in2p3.fr/event/13798/ \nContact : louis.fayard@IJCLAB.INP3.FR
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LOCATION:Laboratoire IJCLab – Auditorium Pierre Lehmann\, Rue Ampère\, Orsay cedex\, 91898\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Carmen COIRRY (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude des fonctions catalytiques et non-catalytiques de la déubiquitinase USP36 chez Drosophila melanogaster\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle essentielle à la régulation de nombreux processus cellulaires tels que la croissance\, la prolifération\, la transcription\, la réparation de l’ADN ou encore l’apoptose. Cette modification est réversible grâce à l’action des déubiquitinases (DUB)\, des enzymes capables de retirer les molécules d’ubiquitine des protéines cibles et ainsi de moduler leur stabilité\, leur localisation et leur activité. Parmi elles\, USP36 (« Ubiquitin-Specific Protease 36») est une déubiquitinase nucléolaire impliquée dans la régulation de la stabilité de plusieurs protéines\, dont le facteur de transcription c-MYC\, un régulateur majeur de la croissance cellulaire et un oncogène fréquemment dérégulé dans de nombreux cancers.\nCette thèse vise à caractériser les fonctions catalytiques et non catalytiques de USP36 in vivo\, en utilisant Drosophila melanogaster comme organisme modèle. Pour distinguer les fonctions dépendantes de son activité enzymatique de celles liées à la présence de la protéine elle-même\, une lignée mutante exprimant une forme de USP36 dépourvue d’activité catalytique a été générée. L’étude de ce modèle révèle que\, contrairement à l’absence complète de USP36\, la perte de son activité catalytique n’empêche pas le développement jusqu’à l’âge adulte. Ces résultats mettent ainsi en évidence des fonctions de USP36 indépendantes de son activité de déubiquitination\, notamment dans le contrôle de la croissance et de la prolifération cellulaire. En revanche\, l’activité catalytique de USP36 s’avère essentielle à la fertilité mâle. Les mutants catalytiques présentent une diminution importante de la production de spermatozoïdes matures\, associée à des défauts de spermatogenèse. L’analyse de la spermatogenèse met notamment en évidence des altérations de la différentiation et de l’individualisation des spermatides\, révélant un rôle spécifique de l’activité enzymatique de USP36 dans le développement des cellules germinales mâles. Des analyses complémentaires suggèrent une implication de USP36 au niveau de structures nucléaires spécifiques des spermatocytes appelés Y-loops\, avec un impact sur la transcription des gènes portés par le chromosome Y.\n​ Au final\, ces travaux montrent que la présence de la protéine USP36\, même dépourvue d’activité catalytique\, est suffisante pour assurer certaines fonctions essentielles à la croissance et à la prolifération cellulaire\, et que son activité de déubiquitination est spécifiquement requise pour la spermatogenèse. Cette étude révèle ainsi une dissociation fonctionnelle entre les activités catalytiques et non catalytiques de USP36 in vivo et souligne l’importance de prendre en compte et de distinguer ces différentes lors de l’étude des déubiquitinases dans leur contexte physiologique ou pathologique. ​​​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-carmen-coirry-cea-irig-bge/
LOCATION:Faculté de Médecine-Pharmacie – salle des soutenances\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance HDR par Corinne DENIAUD (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Ingénierie moléculaire et biophysique des protéines membranaires : de la caractérisation des interactions à la conception de novo de ligands peptidiques\nRésumé : \nSpécialiste de l’ingénierie moléculaire et des caractérisations biophysiques\, Corinne Deniaud-Vivès a recentré ses activités sur la conception de novo de ligands peptidiques par intelligence artificielle et leur criblage haut débit par Yeast Surface Display. Ses travaux actuels visent notamment à développer de nouveaux insecticides peptidiques hautement spécifiques ciblant les canaux ioniques pentamériques (pLGIC) d’insectes\, ainsi que des protéines d’intérêt thérapeutique​​. ​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-hdr-par-corinne-deniaud-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Tom DI SANTO (CEA-Irig/LCBM)
DESCRIPTION:Synthèses et études de sondes bimodales IRM/TEP pour la détection du zinc\nRésumé : \nLe Zinc est un élément essentiel de l’organisme vivant impliqué dans plus de 300 processus cellulaires différents. Sa concentration est régulée étroitement par les cellules\, et un déséquilibre en zinc a clairement été associé à de nombreuses maladies comme le diabète ou des maladies neurodégénératives\, même si son rôle et sa dynamique ne sont pas toujours compris.\nLes techniques permettant l’étude des processus biologiques en recherches biomédicales ou de diagnostic médical sont en pleins essors\, et certaines d’entre elles reposent sur l’utilisation de lanthanides pour les propriétés de luminescence ou de paramagnétisme. Parmi ces techniques on retrouve\, l’Imagerie par Résonnance Magnétique (IRM) qui possède une excellente résolution spatiale\, temporelle et sans limitation de profondeur. Elle est basée sur l’observation des molécules d’eau\, mais sa faible sensibilité relative nécessite l’utilisation d’agents de contraste (AC) tels que des complexes de Gadollinium(III) paramagnétique.\nCe projet vise à développer des sondes peptidiques portant un complexe de gadolinium(III) pour détecter le zinc(II) au moyen de l’imagerie par résonnance magnétique (IRM). Le peptide choisi est un peptide doigt de zinc\, capable de lier sélectivement le zinc(II). Ces sondes à zinc(II) reposent sur la modulation de la relativité (r1) du complexe de Gd(III) par le repliement du peptide induit par la liaison du zinc. Au cours de ce travail\, plusieurs modifications ont été apportées à la première sonde de la famille pour optimiser la réponse IRM et comprendre son origine : (i) modification de la longueur du lien entre le complexe de Gd(III) et le peptide pour étudier l’influence d’une rigidification du système et (ii) modification du chelate de Gd(III)\, pour faire varier la vitesse d’échange de la molécule d’eau coordonnée\, paramètre clé de la relaxivité. Un autre aspect du projet a visé à incorporer dans ces sondes un groupement actif en imagerie TEP afin de pouvoir suivre la biodistribution de la sonde in vivo et la quantifier. Plusieurs stratégies de synthèse de sondes bimodales IRM/TEP ont ainsi été élaborées. Enfin\, d’autres modalités d’IRM (agents de contraste à base de Fe(III)\, RMN du fluor) ont été explorées avec la même structure peptidique​. ​​​​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lorraine PENNERA (CEA-Irig/LPCV)
DESCRIPTION:Décryptage des mécanismes de tolérance au nickel chez les plantes\nRésumé : \nLe nickel est le dernier élément reconnu comme micronutriment essentiel chez les plantes. Son rôle biologique reste limité à un très petit nombre d’exemples caractérisés à ce jour. Il agit comme cofacteur catalytique de l’uréase et\, plus récemment\, de la glyoxalase I. Cette découverte tardive explique en partie pourquoi le métabolisme du nickel est aujourd’hui bien moins documenté que celui d’autres métaux essentiels. Comme pour ces derniers\, le nickel est nécessaire en faible quantité mais devient toxique au-delà d’un certain seuil. Certaines espèces\, dites hyperaccumulatrices\, sont pourtant capables de tolérer et d’accumuler ce métal en grande quantité dans leurs feuilles lorsqu’elles poussent sur des sols riches en nickel. Cependant\, les protéines qui assurent sa liaison et sa détoxification chez les plantes restent\, pour la plupart\, inconnues. C’est dans cette perspective que s’inscrivent les deux premiers chapitres de cette thèse\, consacrés à l’identification de nouvelles protéines de liaison au nickel (NiBP\, Nickel-Binding Proteins) chez l’espèce hyperaccumulatrice Noccaea caerulescens\, afin de mieux comprendre les mécanismes qui contrôlent l’homéostasie et la toxicité du nickel chez les plantes. \nLe premier chapitre porte sur le développement d’une approche de métalloprotéomique. Le protéome soluble de feuilles de plantes exposées à de fortes concentrations de nickel a été fractionné par une succession d’étapes de chromatographie liquide\, tandis que la teneur en nickel de chaque fraction protéique a été déterminée par spectrométrie de masse à plasma à couplage inductif (ICP-MS)\, afin de cibler les fractions les plus susceptibles de contenir des NiBP. Les protéines qui y sont enrichies ont ensuite été identifiées par spectrométrie de masse en tandem (MS/MS)\, puis hiérarchisées selon des critères de sélection stricts basés sur la qualité des données MS/MS\, l’expertise manuelle des candidats\, leur relation avec l’homéostasie des métaux et leur corrélation avec des données transcriptomiques\, aboutissant à une liste de candidats NiBP. \nLe deuxième chapitre est dédié à la caractérisation biochimique de l’un de ces candidats\, MLP328\, membre de la famille des Major Latex-like Proteins. La protéine recombinante a été produite en système bactérien puis purifiée\, avant d’être caractérisée par différentes approches complémentaires\, notamment une mesure de sa stabilité thermique\, des essais de liaison au nickel in vitro et une analyse par spectrométrie de masse native\, afin d’évaluer sa capacité à interagir avec ce métal. Cette étude révèle des propriétés inédites vis-à-vis de ce métal\, apportant de nouvelles informations sur l’homéostasie du nickel chez les plantes. \nLe troisième chapitre porte sur un projet annexe\, consacré à l’autre versant de la toxicité métallique\, celui des métaux sans fonction biologique connue\, à travers l’étude de la phytotoxicité de l’uranium chez Arabidopsis thaliana. La contamination des sols agricoles en uranium est notamment associée à l’usage prolongé d’engrais phosphatés\, qui en contiennent naturellement. Un premier volet étudie les effets d’un stress uranium sur le protéome membranaire et pariétal des racines\, et montre notamment une altération marquée de l’abondance de protéines liées au trafic vésiculaire et aux flux hydriques. Un second volet s’intéresse aux mécanismes de distribution de l’uranium au sein de la plante\, à travers l’étude d’un transporteur de type MATE dont l’expression est modulée en réponse à ce stress. Ce transporteur a été localisé dans la vacuole des cellules racinaires et foliaires. La génération de mutants perte et gain de fonction est en cours chez A. thaliana\, et le transporteur sera caractérisé en système hétérologue chez la levure Saccharomyces cerevisiae\, afin d’identifier à terme son ou ses substrats et de préciser son rôle dans le transport de l’uranium​​.​ \n_ \n\n\nATTENTION ! L’entrée d​u site CEA-Grenoble nécessite une autorisation préalable et sur présentation de votre pièce d’identité le jour de votre venue (CI ou passeport\, car le permis de conduire n’est pas recevable). Veuillez nous contacter par mail​​ \n\n\n\n\nNote: Entry to the CEA-Grenoble site requires prior authorization and the presentation of your ID on the day of your visit (ID card or passport; driver’s licenses are not accepted). Please request this authorization by​ e-mail​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lorraine-pennera-cea-irig-lpcv/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Yayoi TAKAMURA (University of California\, Davis (USA))
DESCRIPTION:Tailoring Magnetic Spin Textures in La0.7Sr0.3MnO3-Based Micromagnets\nRésumé : \n\nThe development of next-generation computing devices based on spintronics and magnonics requires an understanding of how magnetic spin textures can be tailored in patterned magnetic materials. Within the wide range of magnetic materials available\, complex oxides such as ferromagnetic (FM) La0.7Sr0.3MnO3 (LSMO) and antiferromagnetic (AF) La1-xSrxFeO3 (LSFO) provide an ideal platform for tailoring magnetic spin textures when lithographically patterned as nano/micromagnets. This unique tunability arises due to the strong interactions among charge\, spin\, lattice\, and orbital degrees of freedom. In this talk I demonstrate how an intricate interplay exists between shape and magnetocrystalline anisotropy energies as well as exchange coupling interactions at LSMO/LSFO interfaces. Therefore\, the resulting AF and FM spin textures can be controlled using parameters such as the LSMO and LSFO layer thicknesses\, micromagnet shape\, and temperature [1]-[3]. These spin textures are imaged using x-ray photoemission electron microscopy for a variety of shapes (circles\, squares\, triangles\, and hexagons with their edges oriented along different low-index crystallographic directions) with and without their core regions removed (“donut structures”). LSMO nanomagnets are also patterned into artificial spin-ice (ASI) structures [4]-[5]\, where large arrays of nanomagnets are arranged in geometries where all the magnetic interactions cannot be satisfied simultaneously. While one might expect shape anisotropy to dictate Ising states in the nanomagnets\, the unique combination of magnetic parameters associated with LSMO enables the formation of both Ising and complex spin textures (CSTs) based on the nano-island width and spacing. These CSTs consist of single and double vortices and alter the nature of dipolar coupling among nanomagnets\, giving rise to exotic physics in the ASI lattices. These studies demonstrate that complex oxides provide a unique platform for engineering FM and AF spin textures for next-generation spin-based devices. \n\nY. Takamura et al.\, “Spin-Flop Coupling and Exchange Bias in Embedded Complex Oxide Micromagnets\,” Phys. Rev. Lett.\, vol. 111\, 107201\, Sep 2013.\nM. S. Lee et al.\, “Tailoring Spin Textures in Complex Oxide Micromagnets\,” ACS Nano\, vol. 10\, pp. 8545-8551\, Sep 2016.\nM. S. Lee et al.\, “Controlling Antiferromagnetic Domains in Patterned La0.7Sr0.3FeO3 Thin Films\,” J. Appl. Phys.\, vol. 127\, 203901\, May 2020.\nR. V. Chopdekar et al.\, “Nanostructured Complex Oxides as a Route Towards Thermal Behavior in Artificial Spin Ice Systems\,” Phys. Rev. Mater.\, vol. 1\, 024401\, Jul 2017.\nD. Sasaki et al.\, “Formation of Complex Spin Textures in Thermally Demagnetized La0.7Sr0.3MnO3 Artificial-Spin-Ice Structures\,” Phys. Rev. Appl.\, vol. 17\, 064057\, Jun 2022..​\n\n_ \nATTENTION ! L’accès au CEA est réservé aux porteurs de laissez-passer \nP​resential access to the conference room at CEA in Grenoble requires an entry authorization.\nPlease\, request it before November 14th at admin.spintec@cea.fr
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LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Marie PERRIER (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude de l’impact de l’inhibition pharmacologique de l’activité enzymatique de la déubiquitinase UCH-L1 sur la signalisation calcique\, les canaux ioniques et le protéome des neurones corticaux de souris\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle qui vise à la liaison covalente de l’ubiquitine sur des protéines cibles. Ce mécanisme contrôle la destinée des protéines\, via leur dégradation par le protéasome ou les lysosomes\, et régule de nombreux processus biologiques comme l’endocytose\, la localisation subcellulaire ou l’activité des protéines ubiquitinées. Elle est réversible grâce à des protéases appelées déubiquitinases (DUBs) dont UCH-L1\, qui est prédominante dans le cerveau. Cette enzyme a été associée à plusieurs maladies neurodégénératives mais ses fonctions biologiques et ses substrats restent encore partiellement caractérisés. Afin d’approfondir la compréhension de ses rôles cellulaires\, nous avons utilisé deux inhibiteurs pharmacologiques sélectifs de UCH-L1 : l’IMP1710 et le GK13S.\nDes expériences d’imagerie calcique Fura-2 montrent que l’inhibition de UCH-L1 réduit l’influx de calcium (Ca2+) à travers les canaux calciques dépendants du voltage (VGCCs) dans des neurones corticaux d’embryons de souris\, principalement via les canaux sensibles aux dihydropyridines (VGCCs de type L). Ces inhibiteurs réduisent également la quantité totale de protéines Cav1.2 dans les neurones mais pas dans les lignées cellulaires cancéreuses. Des expériences de biotinylation de surface ont montré une réduction de la quantité de protéines Cav1.2 à la membrane plasmique. De plus\, l’inhibition de UCH-L1 diminue la taille des réserves de Ca2+ mobilisables du réticulum endoplasmique et des lysosomes\, ainsi que l’entrée capacitative de Ca2+ (store-operated Ca²⁺ entry). Nous avons ensuite établi que l’inhibition de UCH-L1 réduit d’autres flux ioniques dont ceux à travers les récepteurs NMDA et les canaux TRPC6 et TRPM7.\nEn parallèle\, une double approche protéomique quantitative par spectrométrie de masse (marquage isobare et sans marquage) a été réalisée afin de caractériser les potentiels substrats de UCH-L1. Cette stratégie a permis d’identifier sept protéines communes aux deux techniques dont l’abondance diminue fortement suite à l’inhibition de UCH-L1. Parmi celles-ci figure USP11\, une DUB connue pour son implication dans le développement du cortex cérébral. Ce résultat a été confirmé par western blot dans les neurones\, sans effet équivalent dans les cellules cancéreuses.\nEn conclusion\, cette étude met en avant le rôle de UCH-L1\, l’une des principales DUBs cérébrales\, dans la régulation du transport ionique à travers la membrane plasmique des neurones et identifie USP11 comme l’un de ses substrats potentiels. Ces travaux apportent des connaissances nouvelles sur les fonctions cellulaires de UCH-L1 et contribuent à approfondir notre compréhension de son rôle dans le cerveau . ​​​​
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LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Mame-Fatou DIOP NINTCHEU (médecin généraliste)
DESCRIPTION:Discriminations raciales au quotidien : quelles attentes envers les soignants ?\n_ \nContact : sante-communication@univ-grenoble-alpes.fr
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LOCATION:Amphithéâtre central – bâtiment Jean Roget\, Site santé\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Alfonso SAN MIGUEL (Institut Lumière Matière\, Lyon)
DESCRIPTION:Précédé par l’Assemblée Générale à 16h15\n\n\n\nD’Ampère à Einstein : un siècle à la découverte des origines microscopiques du magnétisme\nRésumé : \nA VENIR… \n_ \nContact : coordination@sfp-alpes.fr ou contact@sfp-alpes.fr \n  \n\n\n\n\n 
URL:https://sfp-alpes.fr/event/alfonso-san-miguel-institut-lumiere-matiere-lyon/
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Alessio D’ACAPITO (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Study of E. Coli cell wall perforation by bacteriophage T5\nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub.​ ​​​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-alessio-dacapito-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Valeria DEL CAMPO (Physics Department\, Universidad Técnica Federico Santa María\, Chile)
DESCRIPTION:Graphene in photovoltaic solar energy : results and challenges\nRésumé : \nGraphene has attracted significant interest in photovoltaic applications due to its unique combination of high electrical conductivity\, optical transparency\, mechanical flexibility\, and chemical stability. Despite these advantages\, several scientific and technological challenges still limit its integration into high-performance solar cells. This seminar presents recent results from our research group on the use of graphene in different photovoltaic technologies\, with particular emphasis on the role of interfaces and surface electronic properties. \nFirst\, the implementation of graphene as a transparent conductive electrode in silicon heterojunction (SHJ) solar cells will be discussed. In this context\, graphene offers a promising alternative to conventional transparent conductive oxides\, while enabling new device architectures. The second part of the talk will focus on the use of graphene as an encapsulation layer to stabilize copper oxide hole-transport layers in perovskite solar cells. While graphene can provide effective protection against degradation processes\, the subsequent deposition of high-quality perovskite films onto graphene-covered surfaces presents significant difficulties due to the surface chemistry and wetting properties of graphene. \nFinally\, the seminar will address the characterization of surface electronic properties through work function measurements and inverse photoemission spectroscopy. By probing the electronic structure and energetics of graphene-based interfaces\, these techniques contribute to a deeper understanding of charge transport mechanisms\, which remain among the main challenges limiting the implementation of graphene in high-efficiency photovoltaic devices. \n  \nShort Bio/CV \nDr. Valeria del Campo is an Associate Professor in the Physics Department at Universidad Técnica Federico Santa María (Chile)\, where she currently serves as Head of the Engineering Physics Program. She coordinates the Solar Sustainable Solutions research line at the Solar Energy Research Center (SERC Chile)\, a multidisciplinary center dedicated to advance in public policies based on scientific findings. \nHer research interests focus on photovoltaic solar energy\, graphene and other advanced materials for solar cells\, and the impact of environmental factors such as dust deposition on photovoltaic performance. Her work combines surface and interface characterization with the development of materials and technologies for high-efficiency and sustainable solar energy conversion. \n_ \nContact : deborah.verger@grenoble-inp.fr \n 
URL:https://sfp-alpes.fr/event/valeria-del-campo-physics-department-universidad-tecnica-federico-santa-maria-chile/
LOCATION:LMGP – salle des séminaires\, Grenoble INP -Phelma 3 parvis Louis Néel\, Grenoble\, 38054\, France
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SUMMARY:BiGre Days
DESCRIPTION:Join us for this second edition of the BiGre Day\, a one-day conference bringing together the vibrant community of computational biology\, biostatistics\, bioinformatics\, and biophysics in Grenoble. \nWe aim to provide a platform for young (and less young) local researchers to share their work and foster collaboration. \nThe event will take place in the IMAG building’s main amphitheater. \nThe abstract submission and registration are open for this second  edition of the BIGRE day (Bionformatics in Grenoble\, December 7th)\,  using this form : https://framaforms.org/bigre-day-2026-1790948231-0 \nAbstract submission deadline : 2026-11-04 (November 4th)\nRegistration deadline : 2026-11-24 (November 24th)\nTalk or poster acceptance notifications : mi-November \nThe program will be announced here: https://bi-gre.github.io/days/ \nIt will feature :\n– A keynote talk (Clémence Frioux\, INRIA Bordeaux)\,\n– and contributed talks and posters\n– Covering all areas of bioinformatics in a broad sense (including\ncomputational biology\, biostatistics\, biomathematics\, etc) \nRegistration is free but mandatory. \n_ \nContact : antoine.frenoy@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/bigre-days/
LOCATION:IMAG – Salle de Réunion\, 150 place du Torrent\, St Martin d’Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:SFN School on TOF spectroscopy
DESCRIPTION:We are pleased to announce that pre-registation for the SFN School on TOF spectroscopy are open until October 16th.. The school will take place 7-10th of December 2026 at the Institut Laue-Langevin in Grenoble.\n\nThe objective of this school is to accompany the French neutron community towards the use of Time-of-flight spectrometers in spallation sources\, and especially in preparation for the use of the upcoming instruments suite at the ESS.  This school is addressed to participants (permanent and non-permanent) who are already familiar with neutron spectroscopy. To ensure a high pedagogical quality and interactions during tutorials and practicals\, attendance will be limited to 30 participants. Selection will be based on a short CV and brief statement of motivation. Priority will be given to participants from the French community but registration may be extended to international users depending on attendance.\n\nPlease submit your application before October 16th 2026.\n\nFull details\, including important dates\, registration information and program are available on the website: https://workshops.ill.fr/e/SFN2ESS\n\nFor any questions\, please contact us at : SFN2ESS@ill.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/sfn-school-on-tof-spectroscopy/
LOCATION:ILL 50 building – room 101\, EPN Campus - 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:ECHO workshop - EleCtron Holography in Optics
DESCRIPTION:This is a kind reminder that the EleCtron Holography in Optics (ECHO) workshop will be held in Forschungszentrum Jülich from 8 to 10 December 2026. The workshop will cover topics that include electromagnetic field mapping at the nanoscale using electron and X-ray holography. It will be funded by the WE-Heraeus foundation\, who will cover the costs of registration\, accommodation and meals. The deadline for abstract submission is September 14th. \nPlease find the list of invited speakers and information about how to register at the following link : https://er-c.org/index.php/conferences-2/echo-seminar/
URL:https://sfp-alpes.fr/event/echo-workshop-electron-holography-in-optics/
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Simon PAUL (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:L’hypoxie comme composante du microenvironnement pulmonaire profibrosant : exploration des mécanismes moléculaires par des approches expérimentales multi-omiques et multi-modèles\nRésumé : \nLa fibrose pulmonaire idiopathique (FPI) est une maladie pulmonaire interstitielle progressive\, dont l’évolution est généralement fatale et dont les mécanismes d’initiation\, de progression ou d’exacerbation restent incomplètement caractérisés. Plusieurs études ont mis en évidence une hypoxie localisée au niveau de l’épithélium alvéolaire des poumons fibrosés\, particulièrement dans les cellules épithéliales alvéolaires de type 2 situées dans les territoires fibrosants. L’imagerie au [18F]FMISO a également suggéré que l’hypoxie pouvait précéder l’apparition de lésions fibrosantes. Ces observations soulèvent l’hypothèse que l’hypoxie ne constitue pas uniquement une conséquence du remodelage tissulaire\, mais pourrait également moduler les processus de fibrogenèse selon le contexte profibrosant dans lequel elle survient. L’objectif de cette thèse est d’explorer le rôle de l’hypoxie au sein du microenvironnement profibrosant selon deux axes complémentaires. Le premier vise à identifier les signatures moléculaires communes aux contextes hypoxiques et fibrosants\, puis à déterminer dans quelle mesure elles sont retrouvées dans la FPI humaine. Le second vise à évaluer l’impact de l’hypoxie sur les réponses moléculaires et tissulaires lorsqu’elle survient au sein d’un environnement profibrosant. \nLe premier axe repose sur l’intégration de données transcriptomiques issues de différents modèles murins d’hypoxie et de fibrose\, complétée par des analyses protéomiques in vivo et la comparaison avec des données transcriptomiques humaines de FPI. Cette approche a permis d’identifier une signature moléculaire commune aux contextes hypoxiques et fibrosants\, dont une composante est retrouvée dans la FPI humaine. Elle a également conduit à prioriser plusieurs candidats moléculaires pour approfondir l’étude des mécanismes reliant hypoxie et fibrogenèse. \nLe second axe s’appuie sur un modèle ex vivo de tranches pulmonaires murines (precision-cut lung slices\, PCLS)\, complété par un modèle in vitro de cellules épithéliales alvéolaires humaines dérivées de cellules souches pluripotentes induites (iAT2). Les analyses protéomiques montrent que l’ajout d’hypoxie modifie la réponse au stimulus profibrosant\, avec des effets dépendant de la nature de ce stimulus. Dans les deux modèles\, l’association du cocktail fibrosant et de l’hypoxie s’accompagne d’un enrichissement de la voie de la transition épitélio-mésenchymateuse et d’une convergence avec certaines signatures moléculaires de la FPI. La comparaison des deux modèles a également permis d’identifier un candidat moléculaire commun\, ouvrant une piste pour étudier les mécanismes reliant l’hypoxie au remodelage de la matrice extracellulaire. Dans leur ensemble\, ces travaux soutiennent l’hypothèse selon laquelle l’hypoxie constitue une composante biologiquement active du microenvironnement profibrosant\, susceptible de moduler les réponses moléculaires associées à la fibrogenèse. Ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la caractérisation les mécanismes reliant hypoxie\, réponse épithéliale et remodelage de la matrice extracellulaire. \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Amphithéâtre central – bâtiment Jean Roget\, Site santé\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Pièce de Theâtre Supraconducteur
DESCRIPTION:La SFP Alpes co-organise la venue du Spectacle Supraconducteur co-écrit et co-joué par notre collègue du CEA Hugues Pothier\, et nos nouveaux lauréats du Prix Jean Perrin le Groupe N+1 : plusieurs représentation entre le Vendredi 11 et Samedi 12 Décembre (save ze date !)
URL:https://sfp-alpes.fr/event/piece-de-theatre-supraconducteur/
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SUMMARY:School on Neutron Diffraction Data Treatment using the FullProf Suite
DESCRIPTION:We are delighted to announce the 2026 School on Neutron Diffraction Data Treatment using the FullProf Suite\, which will take place at the Institut Laue-Langevin (ILL) in Grenoble\, France\, from 14 to 18 December 2026. \nThis Edition will place a special emphasis on the analysis of magnetic structures\, alongside the treatment of both X-ray and neutron diffraction data. The school is designed to provide in-depth\, hands-on training using the FullProf Suite\, with a balance of tutorials and lectures delivered by experts in the field. \n🔗 Further details and application: \nVisit our website at: https://workshops.ill.fr/e/FullProfSchool2026 \nRegistration is open and we warmly encourage you to register for this School. \n🎯 Scientific Scope \nThe 2026 FullProf School aims to train scientists in the effective treatment of X-ray and neutron diffraction data\, with a particular focus on magnetic structure determination and the latest features in materials science data analysis. \nParticipants will benefit from intensive practical sessions\, making extensive use of the FullProf Suite\, complemented by targeted lectures that cover the theoretical background necessary for intermediate-level users. \n🎯 Lectures & Tools \nThis session will highlight the use of FullProf Suite in combination with external tools such as the Bilbao Crystallographic Server and ISODISTORT\, especially for applications related to magnetic structures. \n👥 Who Should Apply? \nThe school is intended for PhD students and experienced researchers with a solid background in powder diffraction and/or single crystal crystallography. To ensure personalized support and effective interaction\, the number of participants is limited to 30. \nPlaces will be allocated on a first-come\, first-served basis\, and registration will only be confirmed upon receipt of payment. Once capacity has been reached\, additional applicants will be placed on a waiting list. \nWe would appreciate it if you could forward this announcement to colleagues or students who may be interested. \nWe apologize if you receive this message more than once\, and look forward to welcoming you in Grenoble! \n_ \nContact : FPSschool@ill.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/school-on-neutron-diffraction-data-treatment-using-the-fullprof-suite/
LOCATION:ILL 50 building – room 110\, EPN Campus - 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Roland LEHOUCQ
DESCRIPTION:Science-fiction : le monde de la (dé)mesure\n_ \nToutes les informations sont disponibles sur : https://indico.ijclab.in2p3.fr/event/13626/ \nContact : louis.fayard@IJCLAB.INP3.FR
URL:https://sfp-alpes.fr/event/roland-lehoucq/
LOCATION:Université Paris-Saclay – Bâtiment 625 (Hbar) – Amphi A1\, Rue Joliot Curie\, Orsay\, 91400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Francesca MOSCA (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Targeting L\,D-Transpeptidases in Lpp-Peptidoglycan Crosslinking in E.coli\nRésumé : \nThis thesis investigated the structure and function of L\,D-transpeptidases (LDTs) responsible for covalently attaching Braun’s lipoprotein (Lpp) to the peptidoglycan layer in Gram-negative bacteria. Because Lpp constitutes the principal covalent connection between the peptidoglycan and the outer membrane\, disruption of this linkage destabilises the bacterial cell envelope. Understanding the molecular mechanisms underlying LDT-mediated Lpp attachment therefore provides a foundation for developing novel inhibitors capable of compromising outer-membrane integrity and enhancing the activity of existing antibiotics against antibiotic-resistant Gram-negative bacteria. The work focused on mainly two aspects of LDT function : the interactions of these enzymes with existing and novel antibiotics\, and with their physiological substrates Lpp and peptidoglycan. Particular emphasis was placed on LdtB\, the most essential LDT in E. coli. Structural and functional characterization was performed using NMR spectroscopy\, biophysical methods\, and biochemical techniques\, complemented by in silico approaches\, including molecular dynamics simulations.This integrative approach was used to decipher the molecular determinants of Lpp-peptidoglycan transpeptidation mechanism and to propose a possible stuctural model for the reaction\, which remains poorly understood despite its biological relevance. In this context\, E. coli served as a model system\, whose study may provide insights into mechanisms that could be conserved across other Gram-negative bacteria. This work was carried out within the framework of the BREAKthrough consortium\, which enabled part of the research to be conducted in collaboration with partner laboratories across Europe​. ​​​​ \n_ \n\n\n​Les séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-francesca-mosca-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Emilia ROBIN
DESCRIPTION:Comment on a construit Orsay\n_ \nToutes les informations sont disponibles sur : https://indico.ijclab.in2p3.fr/event/13925/ \nContact : louis.fayard@IJCLAB.INP3.FR
URL:https://sfp-alpes.fr/event/emilia-robin/
LOCATION:Laboratoire IJCLab – Auditorium Pierre Lehmann\, Rue Ampère\, Orsay cedex\, 91898\, France
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SUMMARY:European Conference on Neutron Scattering
DESCRIPTION:We are delighted to announce that abstract submission for ECNS 2027 is now open.\n\nhttps://www.ecns2027.eu/program/ \nThe European Conference on Neutron Scattering will take place from June 28 to July 1\, 2027\, at the Université Grenoble Alpes in the heart of the French Alps. The ECNS typically brings together more than 600 participants from across Europe and beyond. \nWe warmly invite you to contribute to the scientific programme by submitting your latest results\, ideas and perspectives. Whether you are working on applications of neutron techniques or exploring new scientific directions\, we look forward to sharing and discussing your work with the community. \nBeyond the scientific programme\, ECNS 2027 will offer plenty of opportunities to meet colleagues\, exchange ideas and discover Grenoble and its unique scientific and Alpine environment \nWe look forward to receiving your abstracts and welcoming you to Grenoble in 2027 !  \n_ \nContact : ecns2027_contact@ill.eu
URL:https://sfp-alpes.fr/event/european-conference-on-neutron-scattering/
LOCATION:Université Grenoble Alpes (UGA)\, 621 avenue Centrale\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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