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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Tom DI SANTO (CEA-Irig/LCBM)
DESCRIPTION:Synthèses et études de sondes bimodales IRM/TEP pour la détection du zinc\nRésumé : \nLe Zinc est un élément essentiel de l’organisme vivant impliqué dans plus de 300 processus cellulaires différents. Sa concentration est régulée étroitement par les cellules\, et un déséquilibre en zinc a clairement été associé à de nombreuses maladies comme le diabète ou des maladies neurodégénératives\, même si son rôle et sa dynamique ne sont pas toujours compris.\nLes techniques permettant l’étude des processus biologiques en recherches biomédicales ou de diagnostic médical sont en pleins essors\, et certaines d’entre elles reposent sur l’utilisation de lanthanides pour les propriétés de luminescence ou de paramagnétisme. Parmi ces techniques on retrouve\, l’Imagerie par Résonnance Magnétique (IRM) qui possède une excellente résolution spatiale\, temporelle et sans limitation de profondeur. Elle est basée sur l’observation des molécules d’eau\, mais sa faible sensibilité relative nécessite l’utilisation d’agents de contraste (AC) tels que des complexes de Gadollinium(III) paramagnétique.\nCe projet vise à développer des sondes peptidiques portant un complexe de gadolinium(III) pour détecter le zinc(II) au moyen de l’imagerie par résonnance magnétique (IRM). Le peptide choisi est un peptide doigt de zinc\, capable de lier sélectivement le zinc(II). Ces sondes à zinc(II) reposent sur la modulation de la relativité (r1) du complexe de Gd(III) par le repliement du peptide induit par la liaison du zinc. Au cours de ce travail\, plusieurs modifications ont été apportées à la première sonde de la famille pour optimiser la réponse IRM et comprendre son origine : (i) modification de la longueur du lien entre le complexe de Gd(III) et le peptide pour étudier l’influence d’une rigidification du système et (ii) modification du chelate de Gd(III)\, pour faire varier la vitesse d’échange de la molécule d’eau coordonnée\, paramètre clé de la relaxivité. Un autre aspect du projet a visé à incorporer dans ces sondes un groupement actif en imagerie TEP afin de pouvoir suivre la biodistribution de la sonde in vivo et la quantifier. Plusieurs stratégies de synthèse de sondes bimodales IRM/TEP ont ainsi été élaborées. Enfin\, d’autres modalités d’IRM (agents de contraste à base de Fe(III)\, RMN du fluor) ont été explorées avec la même structure peptidique​. ​​​​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Massimo TRINCAS (DCM (équipe I2BM))
DESCRIPTION:Développement de ligands sélectifs de structures G-quadruplexes par sélections de librairies combinatoires encodées par l’ADN\n_ \nContact : nathalie.camerino@univ-grenoble-alpes.fr
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LOCATION:DCM – Bât Nanobio\, DCM 570 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lorraine PENNERA (CEA-Irig/LPCV)
DESCRIPTION:Décryptage des mécanismes de tolérance au nickel chez les plantes\nRésumé : \nLe nickel est le dernier élément reconnu comme micronutriment essentiel chez les plantes. Son rôle biologique reste limité à un très petit nombre d’exemples caractérisés à ce jour. Il agit comme cofacteur catalytique de l’uréase et\, plus récemment\, de la glyoxalase I. Cette découverte tardive explique en partie pourquoi le métabolisme du nickel est aujourd’hui bien moins documenté que celui d’autres métaux essentiels. Comme pour ces derniers\, le nickel est nécessaire en faible quantité mais devient toxique au-delà d’un certain seuil. Certaines espèces\, dites hyperaccumulatrices\, sont pourtant capables de tolérer et d’accumuler ce métal en grande quantité dans leurs feuilles lorsqu’elles poussent sur des sols riches en nickel. Cependant\, les protéines qui assurent sa liaison et sa détoxification chez les plantes restent\, pour la plupart\, inconnues. C’est dans cette perspective que s’inscrivent les deux premiers chapitres de cette thèse\, consacrés à l’identification de nouvelles protéines de liaison au nickel (NiBP\, Nickel-Binding Proteins) chez l’espèce hyperaccumulatrice Noccaea caerulescens\, afin de mieux comprendre les mécanismes qui contrôlent l’homéostasie et la toxicité du nickel chez les plantes. \nLe premier chapitre porte sur le développement d’une approche de métalloprotéomique. Le protéome soluble de feuilles de plantes exposées à de fortes concentrations de nickel a été fractionné par une succession d’étapes de chromatographie liquide\, tandis que la teneur en nickel de chaque fraction protéique a été déterminée par spectrométrie de masse à plasma à couplage inductif (ICP-MS)\, afin de cibler les fractions les plus susceptibles de contenir des NiBP. Les protéines qui y sont enrichies ont ensuite été identifiées par spectrométrie de masse en tandem (MS/MS)\, puis hiérarchisées selon des critères de sélection stricts basés sur la qualité des données MS/MS\, l’expertise manuelle des candidats\, leur relation avec l’homéostasie des métaux et leur corrélation avec des données transcriptomiques\, aboutissant à une liste de candidats NiBP. \nLe deuxième chapitre est dédié à la caractérisation biochimique de l’un de ces candidats\, MLP328\, membre de la famille des Major Latex-like Proteins. La protéine recombinante a été produite en système bactérien puis purifiée\, avant d’être caractérisée par différentes approches complémentaires\, notamment une mesure de sa stabilité thermique\, des essais de liaison au nickel in vitro et une analyse par spectrométrie de masse native\, afin d’évaluer sa capacité à interagir avec ce métal. Cette étude révèle des propriétés inédites vis-à-vis de ce métal\, apportant de nouvelles informations sur l’homéostasie du nickel chez les plantes. \nLe troisième chapitre porte sur un projet annexe\, consacré à l’autre versant de la toxicité métallique\, celui des métaux sans fonction biologique connue\, à travers l’étude de la phytotoxicité de l’uranium chez Arabidopsis thaliana. La contamination des sols agricoles en uranium est notamment associée à l’usage prolongé d’engrais phosphatés\, qui en contiennent naturellement. Un premier volet étudie les effets d’un stress uranium sur le protéome membranaire et pariétal des racines\, et montre notamment une altération marquée de l’abondance de protéines liées au trafic vésiculaire et aux flux hydriques. Un second volet s’intéresse aux mécanismes de distribution de l’uranium au sein de la plante\, à travers l’étude d’un transporteur de type MATE dont l’expression est modulée en réponse à ce stress. Ce transporteur a été localisé dans la vacuole des cellules racinaires et foliaires. La génération de mutants perte et gain de fonction est en cours chez A. thaliana\, et le transporteur sera caractérisé en système hétérologue chez la levure Saccharomyces cerevisiae\, afin d’identifier à terme son ou ses substrats et de préciser son rôle dans le transport de l’uranium​​.​ \n_ \n\n\nATTENTION ! L’entrée d​u site CEA-Grenoble nécessite une autorisation préalable et sur présentation de votre pièce d’identité le jour de votre venue (CI ou passeport\, car le permis de conduire n’est pas recevable). Veuillez nous contacter par mail​​ \n\n\n\n\nNote: Entry to the CEA-Grenoble site requires prior authorization and the presentation of your ID on the day of your visit (ID card or passport; driver’s licenses are not accepted). Please request this authorization by​ e-mail​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lorraine-pennera-cea-irig-lpcv/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
CATEGORIES:Soutenance,Soutenance de Thèse
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Marie PERRIER (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude de l’impact de l’inhibition pharmacologique de l’activité enzymatique de la déubiquitinase UCH-L1 sur la signalisation calcique\, les canaux ioniques et le protéome des neurones corticaux de souris\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle qui vise à la liaison covalente de l’ubiquitine sur des protéines cibles. Ce mécanisme contrôle la destinée des protéines\, via leur dégradation par le protéasome ou les lysosomes\, et régule de nombreux processus biologiques comme l’endocytose\, la localisation subcellulaire ou l’activité des protéines ubiquitinées. Elle est réversible grâce à des protéases appelées déubiquitinases (DUBs) dont UCH-L1\, qui est prédominante dans le cerveau. Cette enzyme a été associée à plusieurs maladies neurodégénératives mais ses fonctions biologiques et ses substrats restent encore partiellement caractérisés. Afin d’approfondir la compréhension de ses rôles cellulaires\, nous avons utilisé deux inhibiteurs pharmacologiques sélectifs de UCH-L1 : l’IMP1710 et le GK13S.\nDes expériences d’imagerie calcique Fura-2 montrent que l’inhibition de UCH-L1 réduit l’influx de calcium (Ca2+) à travers les canaux calciques dépendants du voltage (VGCCs) dans des neurones corticaux d’embryons de souris\, principalement via les canaux sensibles aux dihydropyridines (VGCCs de type L). Ces inhibiteurs réduisent également la quantité totale de protéines Cav1.2 dans les neurones mais pas dans les lignées cellulaires cancéreuses. Des expériences de biotinylation de surface ont montré une réduction de la quantité de protéines Cav1.2 à la membrane plasmique. De plus\, l’inhibition de UCH-L1 diminue la taille des réserves de Ca2+ mobilisables du réticulum endoplasmique et des lysosomes\, ainsi que l’entrée capacitative de Ca2+ (store-operated Ca²⁺ entry). Nous avons ensuite établi que l’inhibition de UCH-L1 réduit d’autres flux ioniques dont ceux à travers les récepteurs NMDA et les canaux TRPC6 et TRPM7.\nEn parallèle\, une double approche protéomique quantitative par spectrométrie de masse (marquage isobare et sans marquage) a été réalisée afin de caractériser les potentiels substrats de UCH-L1. Cette stratégie a permis d’identifier sept protéines communes aux deux techniques dont l’abondance diminue fortement suite à l’inhibition de UCH-L1. Parmi celles-ci figure USP11\, une DUB connue pour son implication dans le développement du cortex cérébral. Ce résultat a été confirmé par western blot dans les neurones\, sans effet équivalent dans les cellules cancéreuses.\nEn conclusion\, cette étude met en avant le rôle de UCH-L1\, l’une des principales DUBs cérébrales\, dans la régulation du transport ionique à travers la membrane plasmique des neurones et identifie USP11 comme l’un de ses substrats potentiels. Ces travaux apportent des connaissances nouvelles sur les fonctions cellulaires de UCH-L1 et contribuent à approfondir notre compréhension de son rôle dans le cerveau . ​​​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-marie-perrier-cea-irig-bge/
LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Alessio D’ACAPITO (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Study of E. Coli cell wall perforation by bacteriophage T5\nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub.​ ​​​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-alessio-dacapito-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Alessio d’ACAPITO (IBS/MEM & MP)
DESCRIPTION:Study of E. coli cell wall perforation by bacteriophage T5 \nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli  minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub (https://github.com/alessiodacapito). \n_ \nContact : ibs.seminaires@ibs.fr
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LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Claire MARCHAND​ (CEA-Irig/SyMMES)
DESCRIPTION:Combining quantum dots with NHCs as exciton delocalizing ligands to enhance their photocatalytic activity\nRésumé : \nA VENIR … \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-claire-marchand-cea-irig-symmes/
LOCATION:Maison Minatec – salle Palladium 2\, 3\, parvis Louis Néel\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Coline THEVENARD​ (CEA-Irig/Spintec)
DESCRIPTION:Textures de spin topologiques non-conventionnelles pour la spintronique\nRésumé : \nLes textures topologiques dans les matériaux magnétiques compensés suscitent un intérêt croissant en raison de leur riche physique de spin et de leur potentiel en tant que porteurs d’information ultrarapides\, de nature quasi particulaire\, pour les technologies spintroniques. Elles combinent notamment une protection topologique avec une aimantation nette nulle. Les skyrmions et bimérons antiferromagnétiques sont particulièrement prometteurs dans ce contexte. Cependant\, leur nucléation contrôlée demeure un défi majeur. Cette thèse démontre que l’impression de textures magnétiques à partir d’un ferromagnétique constitue une voie efficace pour la nucléation et le contrôle de tels états topologiques dans les matériaux magnétiques compensés. À l’aide de simulations atomistiques\, nous établissons dans un premier temps l’impression thermomagnétique dans un antiferromagnétique colinéaire bipartite prototypique\, la préservation de la texture topologique dans l’antiferromagnétique découplé et l’impression inverse vers un ferromagnétique doux saturé. Cette approche permet de caractériser quantitativement les textures imprimées à travers leurs paramètres topologiques. Nous démontrons ensuite l’impression ultrarapide de skyrmions antiferromagnétiques à l’aide d’une excitation laser femtoseconde\, et identifions l’interaction entre les paramètres magnétiques\, les conditions d’excitation et le champ magnétique appliqué qui gouvernent la topologie et la stabilité des textures obtenues. Enfin\, nous étendons le mécanisme d’impression à l’antiferromagnétique multipartite technologiquement pertinent IrMn₃\, en combinant des simulations atomistiques et des expériences sur des hétérostructures NiFe/Co/Pt/IrMn₃ afin de quantifier le rôle de l’espaceur de Pt dans l’impression. Ces résultats établissent l’impression de textures comme une stratégie possible pour la génération contrôlée de textures topologiques dans les matériaux magnétiques compensés et fournissent un cadre pour l’étude de leur dynamique ultrarapide et des phénomènes de transfert de spin. L’extension envisagée aux altermagnétiques pourrait associer la robustesse et la dynamique ultrarapide térahertz des antiferromagnétiques à une lecture électrique facilitée par leur structure électronique à bandes polarisées en spin.​ \nRetransmission en direct par visio  \n_ \nL’accès au ​CEA nécessite une autorisation préalable\, merci de contacter avant le 25/11 : adresse e-mail​​ \n\n\nPresential access to the conference room at CEA-Grenoble requires an entry authorization\, request it before November 25th to this e-mail ad​dress​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-coline-thevenard-cea-irig-spintec/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Simon PAUL (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:L’hypoxie comme composante du microenvironnement pulmonaire profibrosant : exploration des mécanismes moléculaires par des approches expérimentales multi-omiques et multi-modèles\nRésumé : \nLa fibrose pulmonaire idiopathique (FPI) est une maladie pulmonaire interstitielle progressive\, dont l’évolution est généralement fatale et dont les mécanismes d’initiation\, de progression ou d’exacerbation restent incomplètement caractérisés. Plusieurs études ont mis en évidence une hypoxie localisée au niveau de l’épithélium alvéolaire des poumons fibrosés\, particulièrement dans les cellules épithéliales alvéolaires de type 2 situées dans les territoires fibrosants. L’imagerie au [18F]FMISO a également suggéré que l’hypoxie pouvait précéder l’apparition de lésions fibrosantes. Ces observations soulèvent l’hypothèse que l’hypoxie ne constitue pas uniquement une conséquence du remodelage tissulaire\, mais pourrait également moduler les processus de fibrogenèse selon le contexte profibrosant dans lequel elle survient. L’objectif de cette thèse est d’explorer le rôle de l’hypoxie au sein du microenvironnement profibrosant selon deux axes complémentaires. Le premier vise à identifier les signatures moléculaires communes aux contextes hypoxiques et fibrosants\, puis à déterminer dans quelle mesure elles sont retrouvées dans la FPI humaine. Le second vise à évaluer l’impact de l’hypoxie sur les réponses moléculaires et tissulaires lorsqu’elle survient au sein d’un environnement profibrosant. \nLe premier axe repose sur l’intégration de données transcriptomiques issues de différents modèles murins d’hypoxie et de fibrose\, complétée par des analyses protéomiques in vivo et la comparaison avec des données transcriptomiques humaines de FPI. Cette approche a permis d’identifier une signature moléculaire commune aux contextes hypoxiques et fibrosants\, dont une composante est retrouvée dans la FPI humaine. Elle a également conduit à prioriser plusieurs candidats moléculaires pour approfondir l’étude des mécanismes reliant hypoxie et fibrogenèse. \nLe second axe s’appuie sur un modèle ex vivo de tranches pulmonaires murines (precision-cut lung slices\, PCLS)\, complété par un modèle in vitro de cellules épithéliales alvéolaires humaines dérivées de cellules souches pluripotentes induites (iAT2). Les analyses protéomiques montrent que l’ajout d’hypoxie modifie la réponse au stimulus profibrosant\, avec des effets dépendant de la nature de ce stimulus. Dans les deux modèles\, l’association du cocktail fibrosant et de l’hypoxie s’accompagne d’un enrichissement de la voie de la transition épitélio-mésenchymateuse et d’une convergence avec certaines signatures moléculaires de la FPI. La comparaison des deux modèles a également permis d’identifier un candidat moléculaire commun\, ouvrant une piste pour étudier les mécanismes reliant l’hypoxie au remodelage de la matrice extracellulaire. Dans leur ensemble\, ces travaux soutiennent l’hypothèse selon laquelle l’hypoxie constitue une composante biologiquement active du microenvironnement profibrosant\, susceptible de moduler les réponses moléculaires associées à la fibrogenèse. Ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la caractérisation les mécanismes reliant hypoxie\, réponse épithéliale et remodelage de la matrice extracellulaire. \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Amphithéâtre central – bâtiment Jean Roget\, Site santé\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lucie BASTIEN ​ (CEA-Irig/SyMMES)
DESCRIPTION:Développement de peptides comme sondes moléculaires et inhibiteurs de croissance bactérienne\nRésumé : \nL’ampleur des décès associés aux infections bactériennes et la progression de l’antibiorésistance soulignent l’importance de développer des approches de diagnostic rapide et de nouvelles stratégies thérapeutiques. Les peptides antimicrobiens (PAM) sont des biomolécules de défense contre les pathogènes produites par l’ensemble des êtres vivants. Leur intégration à un biocapteur de type micropuce a permis l’identification rapide de faibles charges bactériennes\, démontrant leur potentiel en tant que sondes de reconnaissance. Parmi le panel de PAM utilisé pour cette application des peptides conçus de novo ont présenté une activité antimicrobienne remarquable. L’optimisation de leur séquence a permis d’améliorer leur solubilité et de réduire leur toxicité envers les cellules eucaryotes\, tout en maintenant leur activité antibiotique. Ils présentent ainsi un fort potentiel pour le développement de solutions thérapeutiques et le diagnostic des bactériémies.​​​​​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lucie-bastien-cea-irig-symmes/
LOCATION:DCM – Bât Nanobio\, DCM 570 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Jean-Maxime SCHLACHTER (IRIG / PHELIQS)
DESCRIPTION:Local electronic properties of few-layer NbSe2 and 30°-twisted bilayer graphene\nRésumé : à venir… \n_ \nContact : jean-maxime.schlachter2@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/jean-maxime-schlachter-irig-pheliqs/
LOCATION:CEA – Grenoble (bâtiment C5 – salle 421A)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Zeinab EL DOR​ (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Modelling Pigmentary Dysregulation in Xeroderma Pigmentosum C via XPC-deficient Skin Cells and Pigmented Reconstructed Skin Models\nRésumé : \nXeroderma pigmentosum group C (XP-C) is a rare autosomal recessive genodermatosis stemming from mutations in XPC\, the damage-recognition factor of global genome nucleotide excision repair. Patients exhibit extreme photosensitivity and a drastically increased susceptibility to skin malignancies. Pigmentary abnormalities\, such as lentigines and hyperpigmentation of sun-exposed skin\, remain largely underexplained\, although they are the earliest clinical signs of the disease. Existing XP-C models have focused on DNA repair and carcinogenesis\, while the pigmentary aspect of the disease has received little attention. This project was designed to characterize that aspect\, from the melanocyte itself to its epidermal microenvironment. \nOur work examined the molecular consequences of XPC loss in melanocytes through quantitative proteomics (LC-MS/MS) of wild-type and previously established XPC-knockout (XPC-KO) human melanocytes\, in the presence and the absence of UVB exposure. Unsupervised clustering\, functional enrichment and protein interaction network analyses converged on a constitutive type I interferon signal in XPC-KO melanocytes and confirmed by immunoblotting. While wild-type melanocytes reached comparable levels only after UVB exposure\, XPC-deficient melanocytes carry\, in the absence of any stress\, an interferon response that normal cells mount only under genotoxic stress. Pharmacological JAK inhibition modified neither the UVB sensitivity nor the photoproduct repair defect of XPC-KO melanocytes\, suggesting that this inflammatory phenotype accompanies rather than causes the DNA repair phenotype. To study pigmentation in a physiologically relevant context\, we then developed a pigmented full-thickness reconstructed human skin model in which melanocytes synthesize melanin and transfer it to the epidermal layers without UV. We then implemented the pigmented epidermal model to explore the impact of XPC-deficient microenvironment on the overall pigmentary phenotype. Combining XPC-KO or wild-type keratinocytes with the same pigmented melanocytes made it possible to detect the contribution of the XP-C epidermal microenvironment. XP-C keratinocytes were sufficient to induce a marked hyperpigmentation of wild-type melanocytes\, with increased melanin content and tyrosinase activity. This suggests that the distinct pigmentary feature of XP-C is not exclusively melanocyte-autonomous but is driven\, at least in part\, by the keratinocyte microenvironment. Treatment of the epidermal equivalents with JAK inhibitors or with N-acetylcysteine partially attenuated this hyperpigmentation\, pointing to an inflammatory component that contributes to\, without fully accounting for\, the phenotype. \nTogether\, these results identify a constitutive type I interferon signature as a hallmark of XPC deficiency in melanocytes and reveal the XP-C keratinocyte microenvironment as a trigger of hyperpigmentation with an inflammatory arm. Beyond XP-C\, the naturally pigmented skin model developed during this work provides a platform for studying keratinocyte–melanocyte crosstalk in pigmentary disorders. This work extends the understanding of XP-C beyond DNA repair and identifies the epidermal microenvironment as a potential target to modulate the pigmentary manifestations of the disease. \n_ \nATTENTION ! L’entrée d​u site CEA-Grenoble nécessite une autorisation préalable et sur présentation de votre pièce d’identité le jour de votre venue (CI ou passeport\, car le permis de conduire n’est pas recevable). Veuillez nous contacter par mail​​ \n​Note : Entry to the CEA-Grenoble site requires prior authorization and the presentation of your ID on the day of your visit (ID card or passport; driver’s licenses are not accepted). Please request this authorization by​ e-mail​ \n\n\n\n\n\n  \n\n\n\n\n​
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LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Francesca MOSCA (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Targeting L\,D-Transpeptidases in Lpp-Peptidoglycan Crosslinking in E.coli\nRésumé : \nThis thesis investigated the structure and function of L\,D-transpeptidases (LDTs) responsible for covalently attaching Braun’s lipoprotein (Lpp) to the peptidoglycan layer in Gram-negative bacteria. Because Lpp constitutes the principal covalent connection between the peptidoglycan and the outer membrane\, disruption of this linkage destabilises the bacterial cell envelope. Understanding the molecular mechanisms underlying LDT-mediated Lpp attachment therefore provides a foundation for developing novel inhibitors capable of compromising outer-membrane integrity and enhancing the activity of existing antibiotics against antibiotic-resistant Gram-negative bacteria. The work focused on mainly two aspects of LDT function : the interactions of these enzymes with existing and novel antibiotics\, and with their physiological substrates Lpp and peptidoglycan. Particular emphasis was placed on LdtB\, the most essential LDT in E. coli. Structural and functional characterization was performed using NMR spectroscopy\, biophysical methods\, and biochemical techniques\, complemented by in silico approaches\, including molecular dynamics simulations.This integrative approach was used to decipher the molecular determinants of Lpp-peptidoglycan transpeptidation mechanism and to propose a possible stuctural model for the reaction\, which remains poorly understood despite its biological relevance. In this context\, E. coli served as a model system\, whose study may provide insights into mechanisms that could be conserved across other Gram-negative bacteria. This work was carried out within the framework of the BREAKthrough consortium\, which enabled part of the research to be conducted in collaboration with partner laboratories across Europe​. ​​​​ \n_ \n\n\n​Les séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-francesca-mosca-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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