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SUMMARY:Soutenance de thèse par Alessio D’ACAPITO (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Study of E. Coli cell wall perforation by bacteriophage T5\nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub.​ ​​​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-alessio-dacapito-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Alessio d’ACAPITO (IBS/MEM & MP)
DESCRIPTION:Study of E. coli cell wall perforation by bacteriophage T5 \nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli  minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub (https://github.com/alessiodacapito). \n_ \nContact : ibs.seminaires@ibs.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-alessio-dacapito-ibs-mem-mp/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Simon PAUL (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:L’hypoxie comme composante du microenvironnement pulmonaire profibrosant : exploration des mécanismes moléculaires par des approches expérimentales multi-omiques et multi-modèles\nRésumé : \nLa fibrose pulmonaire idiopathique (FPI) est une maladie pulmonaire interstitielle progressive\, dont l’évolution est généralement fatale et dont les mécanismes d’initiation\, de progression ou d’exacerbation restent incomplètement caractérisés. Plusieurs études ont mis en évidence une hypoxie localisée au niveau de l’épithélium alvéolaire des poumons fibrosés\, particulièrement dans les cellules épithéliales alvéolaires de type 2 situées dans les territoires fibrosants. L’imagerie au [18F]FMISO a également suggéré que l’hypoxie pouvait précéder l’apparition de lésions fibrosantes. Ces observations soulèvent l’hypothèse que l’hypoxie ne constitue pas uniquement une conséquence du remodelage tissulaire\, mais pourrait également moduler les processus de fibrogenèse selon le contexte profibrosant dans lequel elle survient. L’objectif de cette thèse est d’explorer le rôle de l’hypoxie au sein du microenvironnement profibrosant selon deux axes complémentaires. Le premier vise à identifier les signatures moléculaires communes aux contextes hypoxiques et fibrosants\, puis à déterminer dans quelle mesure elles sont retrouvées dans la FPI humaine. Le second vise à évaluer l’impact de l’hypoxie sur les réponses moléculaires et tissulaires lorsqu’elle survient au sein d’un environnement profibrosant. \nLe premier axe repose sur l’intégration de données transcriptomiques issues de différents modèles murins d’hypoxie et de fibrose\, complétée par des analyses protéomiques in vivo et la comparaison avec des données transcriptomiques humaines de FPI. Cette approche a permis d’identifier une signature moléculaire commune aux contextes hypoxiques et fibrosants\, dont une composante est retrouvée dans la FPI humaine. Elle a également conduit à prioriser plusieurs candidats moléculaires pour approfondir l’étude des mécanismes reliant hypoxie et fibrogenèse. \nLe second axe s’appuie sur un modèle ex vivo de tranches pulmonaires murines (precision-cut lung slices\, PCLS)\, complété par un modèle in vitro de cellules épithéliales alvéolaires humaines dérivées de cellules souches pluripotentes induites (iAT2). Les analyses protéomiques montrent que l’ajout d’hypoxie modifie la réponse au stimulus profibrosant\, avec des effets dépendant de la nature de ce stimulus. Dans les deux modèles\, l’association du cocktail fibrosant et de l’hypoxie s’accompagne d’un enrichissement de la voie de la transition épitélio-mésenchymateuse et d’une convergence avec certaines signatures moléculaires de la FPI. La comparaison des deux modèles a également permis d’identifier un candidat moléculaire commun\, ouvrant une piste pour étudier les mécanismes reliant l’hypoxie au remodelage de la matrice extracellulaire. Dans leur ensemble\, ces travaux soutiennent l’hypothèse selon laquelle l’hypoxie constitue une composante biologiquement active du microenvironnement profibrosant\, susceptible de moduler les réponses moléculaires associées à la fibrogenèse. Ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la caractérisation les mécanismes reliant hypoxie\, réponse épithéliale et remodelage de la matrice extracellulaire. \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Amphithéâtre central – bâtiment Jean Roget\, Site santé\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lucie BASTIEN ​ (CEA-Irig/SyMMES)
DESCRIPTION:Développement de peptides comme sondes moléculaires et inhibiteurs de croissance bactérienne\nRésumé : \nL’ampleur des décès associés aux infections bactériennes et la progression de l’antibiorésistance soulignent l’importance de développer des approches de diagnostic rapide et de nouvelles stratégies thérapeutiques. Les peptides antimicrobiens (PAM) sont des biomolécules de défense contre les pathogènes produites par l’ensemble des êtres vivants. Leur intégration à un biocapteur de type micropuce a permis l’identification rapide de faibles charges bactériennes\, démontrant leur potentiel en tant que sondes de reconnaissance. Parmi le panel de PAM utilisé pour cette application des peptides conçus de novo ont présenté une activité antimicrobienne remarquable. L’optimisation de leur séquence a permis d’améliorer leur solubilité et de réduire leur toxicité envers les cellules eucaryotes\, tout en maintenant leur activité antibiotique. Ils présentent ainsi un fort potentiel pour le développement de solutions thérapeutiques et le diagnostic des bactériémies.​​​​​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lucie-bastien-cea-irig-symmes/
LOCATION:DCM – Bât Nanobio\, DCM 570 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Jean-Maxime SCHLACHTER (IRIG / PHELIQS)
DESCRIPTION:Local electronic properties of few-layer NbSe2 and 30°-twisted bilayer graphene\nRésumé : à venir… \n_ \nContact : jean-maxime.schlachter2@cea.fr
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LOCATION:CEA – Grenoble (bâtiment C5 – salle 421A)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Francesca MOSCA (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Targeting L\,D-Transpeptidases in Lpp-Peptidoglycan Crosslinking in E.coli\nRésumé : \nThis thesis investigated the structure and function of L\,D-transpeptidases (LDTs) responsible for covalently attaching Braun’s lipoprotein (Lpp) to the peptidoglycan layer in Gram-negative bacteria. Because Lpp constitutes the principal covalent connection between the peptidoglycan and the outer membrane\, disruption of this linkage destabilises the bacterial cell envelope. Understanding the molecular mechanisms underlying LDT-mediated Lpp attachment therefore provides a foundation for developing novel inhibitors capable of compromising outer-membrane integrity and enhancing the activity of existing antibiotics against antibiotic-resistant Gram-negative bacteria. The work focused on mainly two aspects of LDT function : the interactions of these enzymes with existing and novel antibiotics\, and with their physiological substrates Lpp and peptidoglycan. Particular emphasis was placed on LdtB\, the most essential LDT in E. coli. Structural and functional characterization was performed using NMR spectroscopy\, biophysical methods\, and biochemical techniques\, complemented by in silico approaches\, including molecular dynamics simulations.This integrative approach was used to decipher the molecular determinants of Lpp-peptidoglycan transpeptidation mechanism and to propose a possible stuctural model for the reaction\, which remains poorly understood despite its biological relevance. In this context\, E. coli served as a model system\, whose study may provide insights into mechanisms that could be conserved across other Gram-negative bacteria. This work was carried out within the framework of the BREAKthrough consortium\, which enabled part of the research to be conducted in collaboration with partner laboratories across Europe​. ​​​​ \n_ \n\n\n​Les séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
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