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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Subham SENAPATI (IRIG / Spintec)
DESCRIPTION:Spin-orbit torque based magnetic memories evaluation for cryogenic applications\nRésumé : \nThe rapid development of cryogenic computing platforms\, including superconducting electronics\, quantum information processors\, high-performance computing systems\, and space applications\, has created a demand for memory technologies that operate efficiently\, reliably\, and scalable at low temperatures. While magnetic random-access memory (MRAM) is a mature and commercially deployed non-volatile memory at room temperature\, its behaviour and limitations at cryogenic temperatures remain insufficiently explored\, particularly for three-terminal spin-orbit torque magnetic tunnel junctions (SOT-MTJs). This thesis presents a comprehensive experimental and modelling study of SOT-based magnetic memories operated from room temperature (300 K) down to liquid-helium (4 K) temperatures. A dedicated cryogenic characterisation framework is developed to extract magnetic parameters\, quantify switching statistics\, and evaluate write performance under both quasi-static and sub-nanosecond pulsed conditions. Temperature-dependent measurements reveal enhanced magnetic anisotropy and thermal stability at low temperatures\, accompanied by non-trivial trends in critical switching current. By combining experiments with micromagnetic simulations incorporating temperature-dependent material properties and transient Joule heating\, this work demonstrates that self-heating remains a dominant factor during write operations\, especially at cryogenic bath temperatures. Beyond conventional SOT-MRAM\, complementary approaches including optimised spin-transfer torque devices and voltage-gate-assisted SOT switching are investigated. They show that controlling retention via storage layer thickness is a relevant strategy to decrease write current while electric-field control of anisotropy enables efficient modulation of switching across a large temperature range. Overall\, this thesis establishes both the physical limitations and technological potential of SOT- and voltage-gated SOT-based MRAM as viable candidates for future cryogenic memory systems. \nhttps://www.cea.fr/drf/irig/Pages/Animation-scientifique/theses/2026_Senapati.aspx \nContact : admin.spintec@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-de-subham-senapati-irig-spintec/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, Laboratoire Irig/Spintec\, salle de séminaire 445\, bâtiment 1005\, CEA-Grenoble\, Grenoble
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Mohammad CHORFA (IBS/Groupe Synchrotron)
DESCRIPTION:Effets de la dynamique structurale d’une famille de protéines fluorescentes infrarouges sur leurs propriétés de fluorescence\nRésumé : \nCe travail de thèse consiste en une étude structurale approfondie d’une famille de protéines fluorescentes infrarouges (IFP) développées à partir du bactérophytochrome d’une bactérie Gram-négative du genre Bradyrhizobium\, constituée de la protéine mIFP et de ses variants décalés vers le bleu iBlueberry et iBlueberry2. Les IFP présentent un fort intérêt en imagerie de corps entier en raison de l’existence d’une fenêtre optique des tissus entre 650 et 900 nm\, au-dessus du domaine de longueur d’onde dans lequel l’hémoglobine et la déoxi-hémoglobine absorbent\, et en-dessous du domaine dans lequel l’eau et les lipides absorbent et diffusent la lumière. Les protéines étudiées ici présentent un pic d’émission de fluorescence entre 660 et 720 nm. \nLe bactériophytochrome et les IFP qui en sont dérivées utilisent la biliverdine\, un produit du catabolisme des hèmes\, comme chromophore afin d’absorber la lumière entre 640 et 690 nm. L’étude structurale a permis de montrer qu’une boucle localisée au voisinage de la biliverdine pouvait aborder un grand nombre de conformations\, à la différence des autres phytochromes et IFP étudiés jusqu’à présent\, où cette boucle ne semble posséder qu’une seule conformation. La conséquence de cette fluctuation conformationnelle est la présence d’une configuration du chromophore jamais encore observée menant à une conformation compacte du macrocycle formé par les quatre cycles pyrroles de la biliverdine\, distincte de la conformation linéaire\, ou étendue\, habituellement observée. Les spectroscopies d’absorption UV-Visible et d’émissions de fluorescence in crystallo\, c’est-à-dire directement appliquées aux cristaux\, ont permis de montrer que la conformation compacte du chromophore menait à un pic d’émission de fluorescence au-delà de 760 nm pour iBlueberry et iBlueberry 2\, et de 800 nm pour mIFP. Cette conformation semble être favorisé par l’empilement cristallin\, et être seulement très faiblement peuplée en solution. \nL’analyse des séquences de bactériophytochromes et d’IFP a permis de mettre en évidence la conformation particulière du coude beta au début de la boucle en question. L’ingénierie de ce coude beta chez un membre d’une autre famille de protéines fluorescentes a montré qu’elle permettait effectivement d’augmenter la plasticité de la boucle. \nCe travail donne des pistes pour modifier la configuration du chromophore au sein de la protéine par ingénierie rationnelle\, notamment en utilisant des méthodes basées sur l’intelligence artificielle\, et ainsi permettre d’obtenir de nouvelles IFPs avec des maxima d’émission en plein milieu de la fenêtre optique des tissus\, afin de mieux utiliser celle-ci dans des expériences de marquage à plusieurs couleurs en imagerie tissulaire ou de corps entier. \nContact :ibs.seminaires@ibs.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-de-mohammad-chorfa-ibs-groupe-synchrotron/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Espérance AHO (IBS/Groupe Structure et Activité des Glycosaminoglycanes)
DESCRIPTION:Structural and Functional effect of CXCL12/Heparan Sulfate Interactions at the Cell Surface\nRésumé : \nThe glycocalyx is a protective layer covering the surface of cells\, particularly endothelial cells\, and represents a major regulator of cell-environment interactions. It functions as a mechanical barrier\, a mechanosensor\, and a signalling platform that controls vascular permeability. In inflammatory and tumor contexts\, alterations in glycocalyx structure and density promote increased cell adhesion\, extravasation\, and metastatic dissemination. Structurally\, the glycocalyx is composed of glycolipids\, glycoproteins and proteoglycans bearing glycosaminoglycan (GAG) chains\, including heparan sulfate (HS). These linear polysaccharides\, organized into sulfated and non-sulfated domains\, interact with numerous proteins\, including growth factors and chemokines\, thereby modulating their bioavailability and biological activity. Notably\, chemokine-HS interactions are essential for the formation of chemotactic gradients involved in leukocyte recruitment\, inflammatory extravasation\, and tumor progression. The chemokine CXCL12 (stromal cell-derived factor-1\, SDF-1)\, a member of the CXC chemokine family\, exists as six distinct isoforms generated by alternative splicing of the CXCL12 gene. These isoforms share a common N-terminal sequence but differ in their C-terminal extensions\, which influence their interactions with HS. Among them\, CXCL12γ isoform\, characterized by its exceptionally high affinity for HS\, represent a particularly relevant candidate. \nThis work builds upon previous findings from our group showing\, using biophysical approaches (QCM-D\, FRAP)\, that CXCL12 is able to induce cross-linking of HS chains on biomimetic surfaces\, resulting in HS rigidification\, decreased layer thickness\, and reduced HS lateral mobility. These observations suggest that chemokine-HS interactions can modify the physical properties of HS beyond a simple ligand-presentation role. The central hypothesis of this project is that binding of the CXCL12γ to HS induces remodelling of the endothelial glycocalyx at the cell surface thereby changing cellular mechanical properties and promoting immune cell adhesion. Here\, we investigate the impact of CXCL12γ on HS organization across molecular\, nanoscale\, and cellular levels by combining biomimetic surfaces\, biophysical approaches\, super-resolution microscopy\, and cell-based assays. \nWe show that CXCL12γ reorganizes HS chains at the endothelial cell surface and that all HS-binding sites are required for efficient HS rigidification and network reorganization. CXCL12γ-driven remodeling of the glycocalyx reduces HS thickness and alters its nanoscale topology\, thereby promoting paracellular permeability and formation of adhesive platforms that facilitate leukocyte capture\, and firm adhesion. \nContact : ibs.seminaires@ibs
URL:https://sfp-alpes.fr/event/esperance-aho-ibs-groupe-structure-et-activite-des-glycosaminoglycanes/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Simon VERNIER
DESCRIPTION:Optimisation et caractérisation avancée de couches minces de zircone stabilisée à l’yttrine par dépôt chimique d’organométalliques en phase vapeur pour des cellules électrochimiques à oxydes solides\nRésumé : \nNotre consommation énergétique et l’électrification de notre production afin de la décarboner. Le développement des énergies solaire et éolienne est cependant freiné par leur défaut principal : leur intermittence. Le stockage saisonnier de l’énergie sous forme d’hydrogène est une solution prometteuse pour pallier à ce défaut. EPISTORE est un projet de recherche européen visant au développement d’une cellule électrochimique à oxydes solides (SOC)\, réversible\, en couche mince\, basse température (< 500°C). Ces dispositifs sont en effet particulièrement pertinents pour la conversion électricité-gaz. \nCette thèse\, dans le cadre d’EPISTORE\, projet du programme de recherche et d’innovation Horizon 2020\, vise au développement de couches minces de zircone stabilisée à l’yttrine (YSZ) pour servir d’électrolyte pour ces SOCs. Le YSZ\, contenant 8 mol% d’yttrine (8YSZ) est un matériau déjà largement utilisé comme électrolyte dans les dispositifs électrochimiques en céramique. Ses propriétés lui permettent de conduire efficacement les ions oxygènes tout en formant une barrière électronique. L’étude des couches minces de YSZ fabriquées au cours de cette thèse doit permettre d’évaluer la pertinence de réduire la quantité d’yttrine dans le matériau. En effet\, les travaux publiés sur le sujet suggèrent qu’une concentration de 3 mol% ou 4 mol% d’yttrine pourraient améliorer les propriétés mécaniques\, vitales pour des dispositifs en couches minces. \nCe travail détaille l’optimisation de la synthèse de ces films par dépôt chimique en phase vapeurs d’organométalliques (MOCVD) puis la caractérisation avancée de ces échantillons\, non seulement structurellement et morphologiquement (XRD\, TEM\, SEM\, Raman…) mais aussi de leurs propriétés électriques via de la spectroscopie d’impédance électrochimique (EIS) ou mécaniques via nanoindentation et tests de déformation. Une nouvelle technique d’observation directe de la diffusion ionique impliquant des traceurs isotopiques et de la spectroscopie Raman a aussi été adaptée à ce matériau pour la première fois. \nLes résultats obtenus suggèrent que l’emploi de 3YSZ et 4YSZ à basse température (< 500 °C) permettent d’obtenir des performances électrochimiques équivalentes ou supérieures au 8YSZ. Un effet positif de ce changement de concentration sur les propriétés mécaniques des films n’a cependant pas été démontré. \nContact : deborah.verger@grenoble-inp.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-de-simon-vernier/
LOCATION:Phelma minatec\, Salle Z108\, Grenoble INP - Phelma\, 3 parvis Louis Néel\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Alix HAUREZ / DCM (équipe CIRe)
DESCRIPTION:Electroréduction du CO2 en méthane par des nanoparticules de cuivre générées in-situ\n  \nRésumé : A venir \n  \nContact : Nathalie.Camerino@univ-grenoble-alpes.fr \n 
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LOCATION:DCM – Salle C209\, DCM - Bât Chimie Recherche 301 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Eymeline PAGEOT (IRIG / IBS)
DESCRIPTION:Decoding chaos : a cryo-em walk through physarum polycephalum heterogeneous cell extracts\nRésumé : \n\nCryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a central method in structural biology for determining high-resolution structures of macromolecular assemblies. However\, most cryo-EM studies still rely on highly purified samples\, which limits the range of biological systems that can be investigated. In recent years\, the analysis of cell extracts by single particle cryo-EM has emerged as an alternative strategy to explore the structural diversity of cellular proteins directly from complex mixtures. Despite its potential\, this approach remains technically challenging due to the high level of heterogeneity present in such samples and the difficulty of identifying proteins without complementary techniques such as mass spectrometry.\n\n​ The work presented in this thesis investigates the feasibility of using cryo-EM as a primary discovery tool to determine and identify protein structures directly from fractionated cell extracts. The study focuses on the plasmodial slime mould Physarum polycephalum\, a non-model eukaryotic organism whose structural proteome is largely unexplored. In contrast to most previous studies in the field\, protein identification relied solely on structural information derived from cryo-EM reconstructions.\n\nCell extracts from P. polycephalum were fractionated using biochemical separation methods and analysed by cryo-EM. Because such samples contain a wide range of proteins with different sizes\, shapes\, and abundances\, dedicated image processing strategies were developed to address the challenges posed by particle heterogeneity and flexibility. Particular attention was given to 2D classification\, particle sorting\, and iterative particle picking strategies to improve the recovery of multiple particle orientations and increase the number of particles contributing to 3D reconstructions.\n\nUsing these approaches\, fourteen macromolecular assemblies were identified and solved directly from the heterogeneous samples. In cases where the cryo-EM maps reached sufficient resolution\, atomic models could be built ab initio. For lower-resolution structures\, identification relied on structural comparison with known protein folds and structures predicted by generative tools. This work demonstrates that protein identity and putative function can be inferred directly from the structural information\, opening the possibility of structure-based genome annotation in poorly characterised organisms.\n\nBeyond the individual structures determined in this study\, this work also outlines the methodological challenges associated with large-scale structural exploration of complex biological mixtures. The largely manual nature of several steps in the workflow currently limits the throughput of the approach. Strategies to automate key stages of the pipeline\, including particle classification\, initial model generation\, and structural identification\, are therefore discussed as important directions for future development.​\n\nFinally\, this work highlights the importance of community-driven analysis and open data sharing for the continued development of large-scale structural exploration approaches. Making both the raw cryo-EM data and the solved structures publicly available enables other researchers to further investigate the dataset\, potentially identifying additional structures and improving the analysis using new computational methods\, as well as enabling the development of the methods themselves. In the longer term\, combining such « shotgun » cryo-EM approaches with advances in computational modelling and high-throughput data analysis may contribute to the systematic structural characterisation of cellular proteomes.\n\n​​–\n\n\n\nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. Pensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-de-eymeline-pageot-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse de Moritz KIRCHNER (IRIG / IBS)
DESCRIPTION:Molecular bases of a multiprotein assembly linking membrane biology to stress adaptation in enterobacteria\nRésumé : \n\nEnteric bacteria encounter a variety of stress factors when infecting their host. This includes but is not limited to acid stress\, oxygen limitation and antibiotic stress. Bacteria counteract such stressors using various stress response systems. A central factor in the stress adaptation of enterobacteria is their cell envelope\, in particular their cell membrane. A system of proteins which has been demonstrated to be involved in multiple stress adaptation pathways is the RavA-ViaA-LdcI triad in Escherichia coli. RavA and ViaA are two proteins with as of yet unknown function that have been shown to sensitise E. coli to aminoglycoside antibiotics under anaerobic conditions. RavA forms a large complex with LdcI\, an inducible lysine decarboxylase which is one of the central enzymes involved in acid stress response of E. coli. Both RavA and ViaA have been shown to bind specific anionic lipids and their lipid binding capacity is strongly linked to their sensitising effect to aminoglycosides.\n​This thesis presents the exploration of the connections these three proteins have to each other and their other binding partners by optical and electron microscopy in order to elucidate how their action leads to antibiotic sensitisation and what role their connection to the cell membrane and acid stress might play in this regard. It is shown that LdcI prefers to localise to the cell periphery to efficiently counteract acid stress and that mutations of its active site lead to large domain movements which might play a crucial role in its enzymatic activity. Furthermore\, an investigation of liposome decoration by RavA and ViaA is presented\, demonstrating the effect they have on membrane shape. In addition\, the first cryo-EM structure of ViaA is presented using helical repeat proteins to stabilise the protein. Finally\, predictions of RavA and ViaA protein-protein interactions in the inner E. coli membrane reveal possible functional targets of the proteins and the implications of these new possible avenues for action are discussed with regard of the microscopy investigations.\n\n—\n​​\n\n\nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. Pensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-de-moritz-kirchner-irig-ibs/
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