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SUMMARY:Thibaud RENAULT
DESCRIPTION:The bacterial flagellum : assembly\, function… and beyond\nRésumé : \nThe bacterial flagellum is a complex nanomachine built through tightly coordinated processes at both the genetic and protein levels. Flagellar biogenesis begins in the inner membrane\, where a flagellum-specific chaperone facilitates the assembly of the core export apparatus. Once active\, the flagellar type-III secretion system (fT3SS) secretes structural components at a remarkable speed\, elongating the flagellar filament several micrometers beyond the cell surface. I will discuss the molecular features of the fT3SS\, how these impact important cellular functions such as membrane integrity\, bacterial fitness or acquisition of motility\, and how we can leverage them to engineer biotechnological and biomedical applications. \n_ \nContact : eric.faudry@univ-grenoble-alpes.fr \n 
URL:https://sfp-alpes.fr/event/thibaud-renault/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Alexandra COLIN (IRIG\, CEA\, Grenoble\, France)
DESCRIPTION:Dynamics and  scaling of competitive actin architectures\nRésumé : \nCells constantly experience environmental changes requiring a fast adaptation of their different actin structures. However\, the mechanisms governing the size and dynamics of these multiple actin structures remain unknown. Decoupling the various parameters that would provide a complete understanding of these mechanisms is very complicated in a cellular context. This is why we have developed a bottom-up approach to identify the key molecular mechanisms that determine the size and coexistence of multiple competing actin architectures. We used a reconstituted system consisting of purified proteins and substrates to localize actin polymerization in microwells\, enabling us to work with a limited number of components. With this system\, we reconstituted several dynamic actin architectures\, competing for a limited pool of protein\, over a period of multiple hours. This allowed us to gain key insights into physiological functions related to actin turnover. I will show how we used this system to study the limits of scaling in dynamic structures\, as well as the limits of coexistence in actin networks under resource-limited conditions. Finally\, I will show how we can recapitulate these results in a complementary cellular system\, in which we have demonstrated that an increase in spreading area leads to a decrease in overall turnover\, due to a predominance of structures with low turnover. \n_ \nContact : olivier.destaing@univ-grenoble-alpes.fr
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LOCATION:IAB – Salle de séminaire\, IAB Site Santé - Allée des Alpes\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Annabelle BALLESTA (Institut Curie\, Paris)
DESCRIPTION:Systems pharmacology and machine learning for optimizing treatments of brain tumors\nRésumé : \nGlioblastoma (GBM)\, the most frequent and aggressive brain tumor inadults\, is associated with a dismal prognostic despite intensive treatment involving surgery\, radiotherapy and temozolomide (TMZ)-based chemotherapy. The initial or acquired resistance of GBM to TMZ appeals for precision medicine approaches for the design of novel efficient\ncombination pharmacotherapies. To that end\, a comprehensive approach combining quantitative systems pharmacology (QSP) and machine learning was undertaken to design TMZ-based drug combinations circumventing the initial resistance to the alkylating agent. A QSP model representing TMZ cellular pharmacokinetics- pharmacodynamics and dysregulated pathways in GBM based on ordinary differential equations was developed and validated using multi-type time- and dose-resolved datasets. In silico drug screening based on numerical optimization and subsequent experimental validation identified a strategy to re-sensitize TMZ-resistant cells consisting in combining TMZ with inhibitors of the base excision repair and of homologous recombination. Using machine learning\, model parameters driving response to such optimal multi-agent therapy were derived to assist decision making in patients. Thus\, we successfully demonstrated the relevance of combined QSP and machine learning to design efficient drug combinations re-sensitizing glioblastoma cells initially resistant to TMZ. The developed framework may further serve to identify personalized therapies and administration schedules by extending it to account for additional patient-specific altered pathways and whole-body features. \n_ \nContact : antoine.frenoy@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/annabelle-ballesta-institut-curie-paris/
LOCATION:IMAG – Salle de Réunion\, 150 place du Torrent\, St Martin d’Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Preslav SMITS (DCM (équipe CIRe))
DESCRIPTION:Redox properties of free N-Heterocyclic Carbenes\n_ \nContact : nathalie.camerino@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-preslav-smits-dcm-equipe-cire/
LOCATION:DCM – Salle C209\, DCM - Bât Chimie Recherche 301 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Corinne LAGROST (Institut des Sciences Chimiques de Rennes\, UMR 6226\, Rennes)
DESCRIPTION:Grafting a multipodal calix[4]arene molecules at gold nanomaterials: Where capping agents and plasmonic properties can support electrocatalysis\nRésumé : \n\nSeminar on Photoelectrocatalysis and plasmonic enhancement\n​\nThe synthesis of nanocatalysts often employs the wet colloidal route\, involving capping agents for controlling size and morphology. The presence of these organic ligands at the interface of nanocatalysts is generally considered to be detrimental in the electrocatalytic process because the adsorption of reactants\, evolution of intermediate species and desorption of products typically proceed through an inner-sphere reaction. Far to have an adverse impact to the catalytic activity\, we will show that the role of capping agents could be reconsidered. Another strong marker of the gold nanomaterials is their plasmonic properties which can be advantageous for electrocatalysis through plasmonic-assisted electrocatalysis (PAEC). We will show some of our first results coupling electrocatalysis at surface-modified gold nanocatalysts and laser irradiation.\n\n_\n\nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au CEA Grenoble nécessite un avis de rendez-vous. Merci d’envoyer votre demande et la copie de votre pièce d’identité à ce contact​ Avant le 10/11/​2026.\nPensez à vous munir de cette pièce d’identité le jour de votre visite. ​​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/corinne-lagrost-institut-des-sciences-chimiques-de-rennes-umr-6226-rennes/
LOCATION:CEA – Grenoble (bâtiment C5 – salle 421A)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Céline NADDOUR (DCM (équipe EMPRe))
DESCRIPTION:Deoxygenation of N-O bonds: an electrochemical approach\n_ \nContact : nathalie.camerino@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-celine-naddour-dcm-equipe-empre/
LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Emmanuelle QUEMIN (Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC)\, Gif-sur-Yvette)
DESCRIPTION:Investigating poxvirus assembly using cryo electron tomography and correlative workflows\nRésumé : \nPoxviruses are enveloped\, large cytoplasmic dsDNA viruses with epidemic potential. Vaccinia virus (VACV) has been used as a live vaccine to eradicate smallpox and is a well-established poxvirus model system. During poxvirus morphogenesis\, membrane acquisition follows an unconventional mechanism without budding or wrapping. Instead\, cellular membranes are being recruited to the cytoplasmic viral factory where they get ruptured and extensively remodeled to make viral membrane precursors with stabilized open ends. Subsequent binding to the viral scaffold protein induces a specific membrane curvature and the characteristic crescent shape. Membrane crescents further grow into spherical particles enclosing the viral DNA and proteins. Subsequently\, the immature particles formed need to undergo further maturation steps including phosphorylation events and proteolytic cleavages to make infectious mature virions with the characteristics ovoid or brick-like shape that contain the internal core structure with a multi-layer architecture. However\, the molecular mechanisms underlying these assembly steps remain poorly understood for all poxviruses. In my group\, we are employing multi-modal imaging modalities including cryo electron tomography (cryoET) and correlative approaches to gain a better understanding of the stepwise VACV assembly to make large and pleomorphic infectious viral particles. For this\, we are targeting viral factories by correlative imaging and focused ion beam (FIB)- milling to prepare thin lamellae from VACV-infected cells. For data collection\, we combine low magnification with high-resolution tomograms in the View Tomo framework to provide key mesoscale information of the cellular context. Notably\, this gives us access to : (i) the re-organization of VACV-infected cells\, (ii) the viral factories within\, and (iii) individual viral particles at all stages of assembly directly in their native cellular environment. Focusing on morphogenesis of the viral membrane\, sub-tomogram averaging is then applied to investigate the arrangement of the viral scaffold protein on crescents and immature virions in situ with unprecedented details at the molecular and structural level.Altogether\, the imaging workflows implemented in combination with tailored processing pipelines to probe the mechanistic basis of poxvirus assembly provide significant novel insights into viral morphogenesis and are also more broadly applicable. \n_ \nContact : ibs.seminaires@ibs.fr
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LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Carmen COIRRY (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude des fonctions catalytiques et non-catalytiques de la déubiquitinase USP36 chez Drosophila melanogaster\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle essentielle à la régulation de nombreux processus cellulaires tels que la croissance\, la prolifération\, la transcription\, la réparation de l’ADN ou encore l’apoptose. Cette modification est réversible grâce à l’action des déubiquitinases (DUB)\, des enzymes capables de retirer les molécules d’ubiquitine des protéines cibles et ainsi de moduler leur stabilité\, leur localisation et leur activité. Parmi elles\, USP36 (« Ubiquitin-Specific Protease 36») est une déubiquitinase nucléolaire impliquée dans la régulation de la stabilité de plusieurs protéines\, dont le facteur de transcription c-MYC\, un régulateur majeur de la croissance cellulaire et un oncogène fréquemment dérégulé dans de nombreux cancers.\nCette thèse vise à caractériser les fonctions catalytiques et non catalytiques de USP36 in vivo\, en utilisant Drosophila melanogaster comme organisme modèle. Pour distinguer les fonctions dépendantes de son activité enzymatique de celles liées à la présence de la protéine elle-même\, une lignée mutante exprimant une forme de USP36 dépourvue d’activité catalytique a été générée. L’étude de ce modèle révèle que\, contrairement à l’absence complète de USP36\, la perte de son activité catalytique n’empêche pas le développement jusqu’à l’âge adulte. Ces résultats mettent ainsi en évidence des fonctions de USP36 indépendantes de son activité de déubiquitination\, notamment dans le contrôle de la croissance et de la prolifération cellulaire. En revanche\, l’activité catalytique de USP36 s’avère essentielle à la fertilité mâle. Les mutants catalytiques présentent une diminution importante de la production de spermatozoïdes matures\, associée à des défauts de spermatogenèse. L’analyse de la spermatogenèse met notamment en évidence des altérations de la différentiation et de l’individualisation des spermatides\, révélant un rôle spécifique de l’activité enzymatique de USP36 dans le développement des cellules germinales mâles. Des analyses complémentaires suggèrent une implication de USP36 au niveau de structures nucléaires spécifiques des spermatocytes appelés Y-loops\, avec un impact sur la transcription des gènes portés par le chromosome Y.\n​ Au final\, ces travaux montrent que la présence de la protéine USP36\, même dépourvue d’activité catalytique\, est suffisante pour assurer certaines fonctions essentielles à la croissance et à la prolifération cellulaire\, et que son activité de déubiquitination est spécifiquement requise pour la spermatogenèse. Cette étude révèle ainsi une dissociation fonctionnelle entre les activités catalytiques et non catalytiques de USP36 in vivo et souligne l’importance de prendre en compte et de distinguer ces différentes lors de l’étude des déubiquitinases dans leur contexte physiologique ou pathologique. ​​​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-carmen-coirry-cea-irig-bge/
LOCATION:Faculté de Médecine-Pharmacie – salle des soutenances\, Grenoble\, 38000\, France
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SUMMARY:Soutenance HDR par Corinne DENIAUD (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Ingénierie moléculaire et biophysique des protéines membranaires : de la caractérisation des interactions à la conception de novo de ligands peptidiques\nRésumé : \nSpécialiste de l’ingénierie moléculaire et des caractérisations biophysiques\, Corinne Deniaud-Vivès a recentré ses activités sur la conception de novo de ligands peptidiques par intelligence artificielle et leur criblage haut débit par Yeast Surface Display. Ses travaux actuels visent notamment à développer de nouveaux insecticides peptidiques hautement spécifiques ciblant les canaux ioniques pentamériques (pLGIC) d’insectes\, ainsi que des protéines d’intérêt thérapeutique​​. ​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-hdr-par-corinne-deniaud-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Massimo TRINCAS (DCM (équipe I2BM))
DESCRIPTION:Développement de ligands sélectifs de structures G-quadruplexes par sélections de librairies combinatoires encodées par l’ADN\n_ \nContact : nathalie.camerino@univ-grenoble-alpes.fr
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LOCATION:DCM – Bât Nanobio\, DCM 570 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lorraine PENNERA (CEA-Irig/LPCV)
DESCRIPTION:Décryptage des mécanismes de tolérance au nickel chez les plantes\nRésumé : \nLe nickel est le dernier élément reconnu comme micronutriment essentiel chez les plantes. Son rôle biologique reste limité à un très petit nombre d’exemples caractérisés à ce jour. Il agit comme cofacteur catalytique de l’uréase et\, plus récemment\, de la glyoxalase I. Cette découverte tardive explique en partie pourquoi le métabolisme du nickel est aujourd’hui bien moins documenté que celui d’autres métaux essentiels. Comme pour ces derniers\, le nickel est nécessaire en faible quantité mais devient toxique au-delà d’un certain seuil. Certaines espèces\, dites hyperaccumulatrices\, sont pourtant capables de tolérer et d’accumuler ce métal en grande quantité dans leurs feuilles lorsqu’elles poussent sur des sols riches en nickel. Cependant\, les protéines qui assurent sa liaison et sa détoxification chez les plantes restent\, pour la plupart\, inconnues. C’est dans cette perspective que s’inscrivent les deux premiers chapitres de cette thèse\, consacrés à l’identification de nouvelles protéines de liaison au nickel (NiBP\, Nickel-Binding Proteins) chez l’espèce hyperaccumulatrice Noccaea caerulescens\, afin de mieux comprendre les mécanismes qui contrôlent l’homéostasie et la toxicité du nickel chez les plantes. \nLe premier chapitre porte sur le développement d’une approche de métalloprotéomique. Le protéome soluble de feuilles de plantes exposées à de fortes concentrations de nickel a été fractionné par une succession d’étapes de chromatographie liquide\, tandis que la teneur en nickel de chaque fraction protéique a été déterminée par spectrométrie de masse à plasma à couplage inductif (ICP-MS)\, afin de cibler les fractions les plus susceptibles de contenir des NiBP. Les protéines qui y sont enrichies ont ensuite été identifiées par spectrométrie de masse en tandem (MS/MS)\, puis hiérarchisées selon des critères de sélection stricts basés sur la qualité des données MS/MS\, l’expertise manuelle des candidats\, leur relation avec l’homéostasie des métaux et leur corrélation avec des données transcriptomiques\, aboutissant à une liste de candidats NiBP. \nLe deuxième chapitre est dédié à la caractérisation biochimique de l’un de ces candidats\, MLP328\, membre de la famille des Major Latex-like Proteins. La protéine recombinante a été produite en système bactérien puis purifiée\, avant d’être caractérisée par différentes approches complémentaires\, notamment une mesure de sa stabilité thermique\, des essais de liaison au nickel in vitro et une analyse par spectrométrie de masse native\, afin d’évaluer sa capacité à interagir avec ce métal. Cette étude révèle des propriétés inédites vis-à-vis de ce métal\, apportant de nouvelles informations sur l’homéostasie du nickel chez les plantes. \nLe troisième chapitre porte sur un projet annexe\, consacré à l’autre versant de la toxicité métallique\, celui des métaux sans fonction biologique connue\, à travers l’étude de la phytotoxicité de l’uranium chez Arabidopsis thaliana. La contamination des sols agricoles en uranium est notamment associée à l’usage prolongé d’engrais phosphatés\, qui en contiennent naturellement. Un premier volet étudie les effets d’un stress uranium sur le protéome membranaire et pariétal des racines\, et montre notamment une altération marquée de l’abondance de protéines liées au trafic vésiculaire et aux flux hydriques. Un second volet s’intéresse aux mécanismes de distribution de l’uranium au sein de la plante\, à travers l’étude d’un transporteur de type MATE dont l’expression est modulée en réponse à ce stress. Ce transporteur a été localisé dans la vacuole des cellules racinaires et foliaires. La génération de mutants perte et gain de fonction est en cours chez A. thaliana\, et le transporteur sera caractérisé en système hétérologue chez la levure Saccharomyces cerevisiae\, afin d’identifier à terme son ou ses substrats et de préciser son rôle dans le transport de l’uranium​​.​ \n_ \n\n\nATTENTION ! L’entrée d​u site CEA-Grenoble nécessite une autorisation préalable et sur présentation de votre pièce d’identité le jour de votre venue (CI ou passeport\, car le permis de conduire n’est pas recevable). Veuillez nous contacter par mail​​ \n\n\n\n\nNote: Entry to the CEA-Grenoble site requires prior authorization and the presentation of your ID on the day of your visit (ID card or passport; driver’s licenses are not accepted). Please request this authorization by​ e-mail​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lorraine-pennera-cea-irig-lpcv/
LOCATION:CEA – Salle de Séminaire IRIG (1005 – 445)\, 17\, avenue des Martyrs\, Grenoble\, France
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SUMMARY:Soutenance de Thèse par Marie PERRIER (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:Etude de l’impact de l’inhibition pharmacologique de l’activité enzymatique de la déubiquitinase UCH-L1 sur la signalisation calcique\, les canaux ioniques et le protéome des neurones corticaux de souris\nRésumé : \nL’ubiquitination est une modification post-traductionnelle qui vise à la liaison covalente de l’ubiquitine sur des protéines cibles. Ce mécanisme contrôle la destinée des protéines\, via leur dégradation par le protéasome ou les lysosomes\, et régule de nombreux processus biologiques comme l’endocytose\, la localisation subcellulaire ou l’activité des protéines ubiquitinées. Elle est réversible grâce à des protéases appelées déubiquitinases (DUBs) dont UCH-L1\, qui est prédominante dans le cerveau. Cette enzyme a été associée à plusieurs maladies neurodégénératives mais ses fonctions biologiques et ses substrats restent encore partiellement caractérisés. Afin d’approfondir la compréhension de ses rôles cellulaires\, nous avons utilisé deux inhibiteurs pharmacologiques sélectifs de UCH-L1 : l’IMP1710 et le GK13S.\nDes expériences d’imagerie calcique Fura-2 montrent que l’inhibition de UCH-L1 réduit l’influx de calcium (Ca2+) à travers les canaux calciques dépendants du voltage (VGCCs) dans des neurones corticaux d’embryons de souris\, principalement via les canaux sensibles aux dihydropyridines (VGCCs de type L). Ces inhibiteurs réduisent également la quantité totale de protéines Cav1.2 dans les neurones mais pas dans les lignées cellulaires cancéreuses. Des expériences de biotinylation de surface ont montré une réduction de la quantité de protéines Cav1.2 à la membrane plasmique. De plus\, l’inhibition de UCH-L1 diminue la taille des réserves de Ca2+ mobilisables du réticulum endoplasmique et des lysosomes\, ainsi que l’entrée capacitative de Ca2+ (store-operated Ca²⁺ entry). Nous avons ensuite établi que l’inhibition de UCH-L1 réduit d’autres flux ioniques dont ceux à travers les récepteurs NMDA et les canaux TRPC6 et TRPM7.\nEn parallèle\, une double approche protéomique quantitative par spectrométrie de masse (marquage isobare et sans marquage) a été réalisée afin de caractériser les potentiels substrats de UCH-L1. Cette stratégie a permis d’identifier sept protéines communes aux deux techniques dont l’abondance diminue fortement suite à l’inhibition de UCH-L1. Parmi celles-ci figure USP11\, une DUB connue pour son implication dans le développement du cortex cérébral. Ce résultat a été confirmé par western blot dans les neurones\, sans effet équivalent dans les cellules cancéreuses.\nEn conclusion\, cette étude met en avant le rôle de UCH-L1\, l’une des principales DUBs cérébrales\, dans la régulation du transport ionique à travers la membrane plasmique des neurones et identifie USP11 comme l’un de ses substrats potentiels. Ces travaux apportent des connaissances nouvelles sur les fonctions cellulaires de UCH-L1 et contribuent à approfondir notre compréhension de son rôle dans le cerveau . ​​​​
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-marie-perrier-cea-irig-bge/
LOCATION:Maison Jean Kuntzmann – amphithéâtre\, 110\, rue de la Chimie\, Saint-Martin-d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Serge RUCOLO (Process Research and Development\, Merck & Co.\, Inc.\, Rahway\, NJ\, USA)
DESCRIPTION:Application of Bioelectrochemistry Towards mRNA Production\nRésumé : \nSince the emergence of mRNA vaccines as the lead prevention treatment against COVID-19\, significant efforts have been made towards strengthening supply chains of the components necessary for their production to improve pandemic preparedness. Nucleoside triphosphates (NTPs)\, the elementary building blocks of mRNA\, are key vaccines raw materials\, but are not considered commodity chemicals and therefore pose a supply risk. Leveraging our existing bioelectrochemical oxidative phosphorylation platform\, we have devised biocatalytic cascades to generate four essential NTPs necessary for mRNA vaccine production. We demonstrated the generation of NTPs from the corresponding cheap and readily available nucleosides in a one-pot process with minimal downstream purification. The NTPs generated from this method were then used to produce mRNA strands with comparable quality to those made with\ncommercially available reagents\, thereby offering an alternative supply for these essential mRNA building blocks. \n_ \nContact : cyrille.costentin@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/serge-rucolo-process-research-and-development-merck-co-inc-rahway-nj-usa/
LOCATION:DCM – Salle C209\, DCM - Bât Chimie Recherche 301 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Carlos FERNANDES TORNERO (Biological Research Center | CSIC\, Madrid)
DESCRIPTION:RNA polymerases : transcription and beyond\nSéminaire conjoint des jeunes chercheurs de l’IBS et du PSB \nRésumé : \nRNA polymerases are large macromolecular assemblies that transcribe the genome in all organisms. Because RNA polymerases work on the chromatin\, their activity is connected to other cellular processes such as DNA repair and DNA integration. Eukaryotic RNA polymerases I and III (Pol I and Pol III) synthesize untranslated RNAs that mediate protein synthesis\, regulate gene activity or catalyze chemical reactions. In the talk\, Carlos Fernández-Tornero will present results on the roles of yeast Pol I and Pol III in transcription\, DNA lesion detection and retrotransposon integration. Pol I transcription is regulated through enzyme hibernation (Torreira et al.\, eLife 2017)\, a mechanism that was later shown to operate in other RNA polymerases. Besides\, detection of DNA lesions by Pol I depends on its intrinsic RNA cleavage activity and differs from other RNA polymerases (Sanz-Murillo et al.\, PNAS 2018 ; Santos-Aledo et al.\, Nat Commun 2025). Finally\, Pol III mediates integration of yeast retrotransposon Ty1 upstream of transfer RNA genes\, a mechanism that ensures insertion at safe genome locations (Nguyen et al.\, Nat Commun 2023 ; Huecas et al.\, unpublished). Altogether\, these results underscore the prominent role of RNA polymerases in chromatin-associated cellular processes. \nContact : ibs.seminaires@ibs.fr \n 
URL:https://sfp-alpes.fr/event/carlos-fernandes-tornero-biological-research-center-csic-madrid/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Alessio D’ACAPITO (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Study of E. Coli cell wall perforation by bacteriophage T5\nRésumé : \nBacteriophages are fascinating nanomachines that are highly specific and remarkably efficient in infecting their bacterial hosts. While the cell envelope perforation mechanisms by myophages\, such as T4 or of podophages\, such as P22 has been well characterized\, less is known about the molecular mechanisms of the infection of siphophages\, such as T5. \nIn this work\, we used an integrative approach combining cryo-electron tomography (cryo-ET)\, subtomogram averaging (STA) and single particle analysis (SPA) to obtain snapshots at successive stages of phage T5 infection\, from early cell recognition to post DNA injection state. We used E. coli minicells as a simplified cellular model and developed a tailored grid preparation protocol to control the timings of infection and focus on specific timepoints. \nFirst\, we solved the structure of T5 L-shaped fibers at 4Å resolution by SPA. Second\, we characterized by SPA the structure of the adsorbed but noninfecting phage at 4°C by describing a new intermediate of the tube anchoring mechanism\, where the tail tube is brought close to the membrane by the bending of the central fiber but the tube is still closed ; we could conclude that the Cterminal part of the tape measure protein (TMP) pb2-C plays a key structural role. \nLastly\, we solved by STA the structure of the infecting phage tip docked on the minicell and of the trans-periplasmic channel that allows the DNA to be translocated into the bacterial cytosol. We propose a model for the channel\, formed of three copies of the TMP. \nBeyond structural biology\, my PhD work was also focused on building tools for the cryo-ET local community. I have developed a tool for “erasing” the membrane signal from sub-volumes extracted with Dynamo as well as a beginner-friendly method for quick tomogram reconstruction from raw data. We made both publicly available on GitHub.​ ​​​​ \n_ \nLes séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-alessio-dacapito-cea-irig-ibs/
LOCATION:IBS – Salle des séminaires\, IBS 71 avenue des Martyrs\, Grenoble\, 38042\, France
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SUMMARY:BiGre Days
DESCRIPTION:Join us for this second edition of the BiGre Day\, a one-day conference bringing together the vibrant community of computational biology\, biostatistics\, bioinformatics\, and biophysics in Grenoble. \nWe aim to provide a platform for young (and less young) local researchers to share their work and foster collaboration. \nThe event will take place in the IMAG building’s main amphitheater. \nThe abstract submission and registration are open for this second  edition of the BIGRE day (Bionformatics in Grenoble\, December 7th)\,  using this form : https://framaforms.org/bigre-day-2026-1790948231-0 \nAbstract submission deadline : 2026-11-04 (November 4th)\nRegistration deadline : 2026-11-24 (November 24th)\nTalk or poster acceptance notifications : mi-November \nThe program will be announced here: https://bi-gre.github.io/days/ \nIt will feature :\n– A keynote talk (Clémence Frioux\, INRIA Bordeaux)\,\n– and contributed talks and posters\n– Covering all areas of bioinformatics in a broad sense (including\ncomputational biology\, biostatistics\, biomathematics\, etc) \nRegistration is free but mandatory. \n_ \nContact : antoine.frenoy@univ-grenoble-alpes.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/bigre-days/
LOCATION:IMAG – Salle de Réunion\, 150 place du Torrent\, St Martin d’Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Simon PAUL (CEA-Irig/BGE)
DESCRIPTION:L’hypoxie comme composante du microenvironnement pulmonaire profibrosant : exploration des mécanismes moléculaires par des approches expérimentales multi-omiques et multi-modèles\nRésumé : \nLa fibrose pulmonaire idiopathique (FPI) est une maladie pulmonaire interstitielle progressive\, dont l’évolution est généralement fatale et dont les mécanismes d’initiation\, de progression ou d’exacerbation restent incomplètement caractérisés. Plusieurs études ont mis en évidence une hypoxie localisée au niveau de l’épithélium alvéolaire des poumons fibrosés\, particulièrement dans les cellules épithéliales alvéolaires de type 2 situées dans les territoires fibrosants. L’imagerie au [18F]FMISO a également suggéré que l’hypoxie pouvait précéder l’apparition de lésions fibrosantes. Ces observations soulèvent l’hypothèse que l’hypoxie ne constitue pas uniquement une conséquence du remodelage tissulaire\, mais pourrait également moduler les processus de fibrogenèse selon le contexte profibrosant dans lequel elle survient. L’objectif de cette thèse est d’explorer le rôle de l’hypoxie au sein du microenvironnement profibrosant selon deux axes complémentaires. Le premier vise à identifier les signatures moléculaires communes aux contextes hypoxiques et fibrosants\, puis à déterminer dans quelle mesure elles sont retrouvées dans la FPI humaine. Le second vise à évaluer l’impact de l’hypoxie sur les réponses moléculaires et tissulaires lorsqu’elle survient au sein d’un environnement profibrosant. \nLe premier axe repose sur l’intégration de données transcriptomiques issues de différents modèles murins d’hypoxie et de fibrose\, complétée par des analyses protéomiques in vivo et la comparaison avec des données transcriptomiques humaines de FPI. Cette approche a permis d’identifier une signature moléculaire commune aux contextes hypoxiques et fibrosants\, dont une composante est retrouvée dans la FPI humaine. Elle a également conduit à prioriser plusieurs candidats moléculaires pour approfondir l’étude des mécanismes reliant hypoxie et fibrogenèse. \nLe second axe s’appuie sur un modèle ex vivo de tranches pulmonaires murines (precision-cut lung slices\, PCLS)\, complété par un modèle in vitro de cellules épithéliales alvéolaires humaines dérivées de cellules souches pluripotentes induites (iAT2). Les analyses protéomiques montrent que l’ajout d’hypoxie modifie la réponse au stimulus profibrosant\, avec des effets dépendant de la nature de ce stimulus. Dans les deux modèles\, l’association du cocktail fibrosant et de l’hypoxie s’accompagne d’un enrichissement de la voie de la transition épitélio-mésenchymateuse et d’une convergence avec certaines signatures moléculaires de la FPI. La comparaison des deux modèles a également permis d’identifier un candidat moléculaire commun\, ouvrant une piste pour étudier les mécanismes reliant l’hypoxie au remodelage de la matrice extracellulaire. Dans leur ensemble\, ces travaux soutiennent l’hypothèse selon laquelle l’hypoxie constitue une composante biologiquement active du microenvironnement profibrosant\, susceptible de moduler les réponses moléculaires associées à la fibrogenèse. Ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la caractérisation les mécanismes reliant hypoxie\, réponse épithéliale et remodelage de la matrice extracellulaire. \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
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LOCATION:Amphithéâtre central – bâtiment Jean Roget\, Site santé\, La Tronche\, 38700\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Lucie BASTIEN ​ (CEA-Irig/SyMMES)
DESCRIPTION:Développement de peptides comme sondes moléculaires et inhibiteurs de croissance bactérienne\nRésumé : \nL’ampleur des décès associés aux infections bactériennes et la progression de l’antibiorésistance soulignent l’importance de développer des approches de diagnostic rapide et de nouvelles stratégies thérapeutiques. Les peptides antimicrobiens (PAM) sont des biomolécules de défense contre les pathogènes produites par l’ensemble des êtres vivants. Leur intégration à un biocapteur de type micropuce a permis l’identification rapide de faibles charges bactériennes\, démontrant leur potentiel en tant que sondes de reconnaissance. Parmi le panel de PAM utilisé pour cette application des peptides conçus de novo ont présenté une activité antimicrobienne remarquable. L’optimisation de leur séquence a permis d’améliorer leur solubilité et de réduire leur toxicité envers les cellules eucaryotes\, tout en maintenant leur activité antibiotique. Ils présentent ainsi un fort potentiel pour le développement de solutions thérapeutiques et le diagnostic des bactériémies.​​​​​ \n_ \nContact : irig.communication@cea.fr
URL:https://sfp-alpes.fr/event/soutenance-de-these-par-lucie-bastien-cea-irig-symmes/
LOCATION:DCM – Bât Nanobio\, DCM 570 rue de la Chimie\, St Martin d'Hères\, 38400\, France
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SUMMARY:Soutenance de thèse par Francesca MOSCA (CEA-Irig/IBS)
DESCRIPTION:Targeting L\,D-Transpeptidases in Lpp-Peptidoglycan Crosslinking in E.coli\nRésumé : \nThis thesis investigated the structure and function of L\,D-transpeptidases (LDTs) responsible for covalently attaching Braun’s lipoprotein (Lpp) to the peptidoglycan layer in Gram-negative bacteria. Because Lpp constitutes the principal covalent connection between the peptidoglycan and the outer membrane\, disruption of this linkage destabilises the bacterial cell envelope. Understanding the molecular mechanisms underlying LDT-mediated Lpp attachment therefore provides a foundation for developing novel inhibitors capable of compromising outer-membrane integrity and enhancing the activity of existing antibiotics against antibiotic-resistant Gram-negative bacteria. The work focused on mainly two aspects of LDT function : the interactions of these enzymes with existing and novel antibiotics\, and with their physiological substrates Lpp and peptidoglycan. Particular emphasis was placed on LdtB\, the most essential LDT in E. coli. Structural and functional characterization was performed using NMR spectroscopy\, biophysical methods\, and biochemical techniques\, complemented by in silico approaches\, including molecular dynamics simulations.This integrative approach was used to decipher the molecular determinants of Lpp-peptidoglycan transpeptidation mechanism and to propose a possible stuctural model for the reaction\, which remains poorly understood despite its biological relevance. In this context\, E. coli served as a model system\, whose study may provide insights into mechanisms that could be conserved across other Gram-negative bacteria. This work was carried out within the framework of the BREAKthrough consortium\, which enabled part of the research to be conducted in collaboration with partner laboratories across Europe​. ​​​​ \n_ \n\n\n​Les séminaires et soutenances sont ouverts à tous\, notez toutefois que l’accès au campus EPN nécessite un avis de rendez-vous. Merci de remplir ce formulaire  et de l’adresser\, plus de 48h à l’avance\, à ce contact. \n\n\n\n\nPensez à vous munir d’une pièce d’identité le jour de votre visite.
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